И. А. Смирнова доктор технических наук, профессор





Скачать 159.04 Kb.
НазваниеИ. А. Смирнова доктор технических наук, профессор
Дата публикации03.05.2015
Размер159.04 Kb.
ТипИсследование
100-bal.ru > Биология > Исследование
УДК 637.146

Исследование свойств молочного белка с целью формирования белковых имитаторов жира

И.А. Смирнова – доктор технических наук, профессор,

В.К. Штригуль – соискатель, Д.А. Смирнов - аспирант

ФГБОУ ВПО «Кемеровский технологический институт пищевой

промышленности», г. Кемерово
Наиболее отчетливо в последние годы проявился дефицит белка, а вместе с ним незаменимых аминокислот. Существует и другая сторона дефицита потребления протеинов: острая ограниченность ресурсов пищевого белка, особенно животного происхождения. Так, например, потребности человечества в молочном белке во много раз превосходят не только действительные объемы переработки молока, но и то количество, которое потенциально способно дать мировое молочное животноводство. Наряду с данной проблемой, всё острее встает вопрос избыточного потребления животных насыщенных жиров, что уже привело к широкому распространению алиментарных заболеваний, в том числе, развивающихся на фоне избыточной массы тела и ожирения – в первую очередь различным нарушениям сердечно-сосудистой деятельности [1].

Снижение калорийности молочных продуктов на 25-50 % (за счет исключения из их состава молочного жира) дает значительный вклад в профилактику ожирения и других алиментарных болезней. При этом все остальные компоненты (белок, витамины, минеральные вещества и микроэлементы) в низкокалорийных молочных продуктах должны быть сохранены. А, следовательно, сохранена, пищевая ценность этих продуктов и их польза для здоровья. Развитые страны мира давно перешли на преимущественное производство низкокалорийных молочных продуктов, которые составляют свыше 90 % от всей продукции.

Современным подходом к снижению калорийности продуктов является использование белковых имитаторов жира. Для создания имитатора жира высокого качества необходимо, чтобы размеры его частиц были в интервале 0,5-2,0 мкм и имели сферическую или близкую к ней форму, именно в этих пределах микрочастицы придают продукту «маслянистую» консистенцию [2].

Критериями выбора белка для формирования имитаторов жира являются физико-химические характеристики, биологическая ценность и стоимость. Наиболее важными физико-химическими характеристиками белка являются: растворимость, вязкость, эмульсионные свойства и диспергируемость.

В представленной работе мы подробнее рассмотрим основной белок молока - казеин. Казеин является главным белком молока, его содер­жание колеблется от 2,3 до 2,9%. Элементарный состав казеина (в %) следующий: углерод 53,1; водород 7,1; азот 15,6; кислород 22,6; сера 0,8; фосфор 0,8. Аминокис­лотный состав казеина представлен в таблице 1.

Таблица 1 - Аминокислотный состав белков [4]

Аминокислота

Содержание, %

Казеин

Β-лактогло

-булин

α-лактоаль

-бумин

Иммуно-глобулин

Альбумин сыворотки крови

Аланин

3

6,9

2,1

-

6,2

Аргинин

4,1

2,7

1,2

3,5

5,9

Аспарагиновая кислота

7,1

11,4

18,7

9,4

10,9

Валин

7,2

5,8

4,7

9,6

12,3

Глицин

2,7

1,4

3,2

-

1,8

Глютаминовая кислота

22,4

19,1

12,9

12,3

16,5

Гистидин

3,1

1,6

2,9

2,1

4

Изолейцин

6,1

6,8

6,8

3,1

2,6

Лейцин

9,2

15,1

11,5

9,1

12,3

Лизин

8,2

11,7

11,5

7,2

6,3

Метионин

2,3

3,2

1

1,1

0,8

Пролин

11,3

5,1

1,5

-

4,8

Серин

6,3

3,6

4,8

-

4,2

Треонин

4,9

5,2

5,5

10,1

5,8

Триптофан

1,7

1,3

7

2,7

0,7

Тирозин

6,3

3,6

5,4

-

5,1

Цистеин + цистин

0,35

3,4

6,4

3

6

Фенилаланин

5

3,5

4,5

3,8

6,6


Казеин в молоке содержится в виде мономеров (так называемый растворимый казеин) и в форме полимеров (субмицеллерный и мицеллерный казеин). Мицеллы казеина обладают свойствами гидрофильного золя, который при определенных условиях может перейти в гель. Только под действием сычужного фермента золь казеина переходит в гель необратимо, т. е. казеин проявляет свойства, присущие гидрофобным коллоидам (рис. 1).



Рисунок 1 – Реоморфная структура мицелл казеина [4]

Мицеллы казеина имеют почти сферическую форму, средний диаметр от 40 до 300 нм, молекулярная масса от 26·107 до 5·109. Они состоят из нескольких сотен субмицелл диаметром 10-15 нм и молекулярной массой 250.000-300.000. Субмицеллы представляют собой агрегат из 10-12 субединиц — основных фракций казеина (таблица 2), соединенных между собой гидрофобными, электростатическими и водородными связями и кальциевыми мостиками. Соотношения между фракциями могут быть различными (3:2:1; 2:2:1). Полипентидные цепи фракций казеина свертываются в субмицелле таким образом, что большинство гидрофобных групп составляют основное ядро, а гидрофильные располагаются на поверхности субмицелл. Гидрофильная часть (оболочка) мицеллы содержит отрицательно заряженные кислотные группы глютаминовой, аспарагиновой и фосфорной кислот. Усиливают гидрофильные свойства субмицелл и мицелл, ориентированные наружу гликомакропептиды казеина, которые располагаются на поверхности субмицелл. Известно, что пептидная часть гликомакропептидов содержит большое количество оксиаминокислот (серина и треонина), глютаминовой и аспарагиновой кислот, а углеводная — свободные карбоксильные группы сиаловой кислоты.

Таблица 2 - Основные характеристики белков молока [4]

Белок

Содержание, % от общего количества белков

Молекулярная масса, тыс

Изоэлектрическая точка, рН

Казеин

as -казеин

45 – 55

23

4,1

β-казеин

25– 35

24

4,5

х-казеин

8– 15

19

4,1

у-казеин

3– 7

20

5,8– 6

Сывороточные белки

β-лактоглобулин

7– 12

18

5,3

а-лактальбумин

2– 5

14

4,2– 4,5

альбумин сыворотки крови

0,7– 1,3

69

4,7

иммуноглобулины

1,9– 3,3

150 – 1 000 

5,6– 6,8

протеозо-пептонная фракция

2– 6


4– 40

3,3 – 3,7


s1-казеин – основная фракция s-казеинов. Молекулы s1-казеина состоят из простой номенклатурной цепи, содержащей 199 аминокислотных остатков, не содержит цистеин. s2-казеин – фракция s-казеинов. Молекулы s2-казеина состоят из простой полипептидной цепи, содержащей 207 аминокислотных остатков, содержит два остатка цистеина. -казеин, молекулы его состоят из простой полипептидной цепи, содержат 209 аминокислотных остатков, 4 остат­ков фосфорной кислоты, не имеет в своем составе цистеина. Эта фракция наиболее гидрофобная благодаря высокому содержанию пролина. Группа -казеинов являются фрагментами -казеина, образовавшиеся путем протеолиза -казеина ферментами молока.

х-Казеин является фосфогликопротеидом, так как в своем составе содержит углеводы (трисахарид, состоящий из галактозамина, галактозы и сиаловой кислоты). Угле­водная часть присоединена к определенному участку по­липептидной цепи, который носит название макропептида, или гликомакропептида. Гликомакропептиды моле­кул х-казеина имеют молекулярную массу 6000–8000, обладают сильными гидрофильными свойствами и высоким отрицаиельным зарядом. х-Казеин не осаждается ионами кальция и в казеино­вой мицелле, располагаясь на поверхности, выполняет защитную роль по отношению к чувствительным as- и β-казеину. Под действием сычужного фермента молеку­ла х-казеина распадается на две части: пара-х-казеин и макропептид. При этом х-казеин теряет свои защитные свойства и фракции казеина коагулируют (у-казеин под действием сычужного фермента не коагу­лирует и остается в сыворотке) [3].

Соединения субмицелл в устойчивые мицеллы происходит с помощью гидрофильного коллоидного фосфата кальция, и возможно за счет цитрата кальция и гидрофобных взаимодействий. Схематично это представлено на рисунке 2



Рисунок 2 - Субмицеллярная модель мицеллы казеина

Казеин принадлежит к фосфоропротеидам – в своем составе содержит Н3РО4 (органический фосфор), присоединенную моноэфирной связью к остаткам серина.

Состав коллоидного фосфата кальция, присутствующий в частицах казеина и характер его связи до сих пор неизвестны. Это могут быть гидрофосфат или фосфат кальция, их смесь, а также кальций фосфатцитратный комплекс и другое. Фосфор коллоидного фосфата кальция в отличие от фосфора органического, входящего в состав казеина, называют неорганическим. Фосфат кальция, по-видимому, может взаимодействовать с серинофосфатными группами казеина соединяя его молекулы между собой наподобие кальциевых мостиков [3].

Выяснено, что удаление коллоидного фосфата кальция из молока вызывает нарушение структуру мицеллы, что сопровождается увеличением в молоке свободных казеинов, которые чувствительны к ионам кальция.

Пористая структура мицелл позволяет проникать Н2О, ферментам внутрь мицелл. Мицеллерный казеин сильно гидратирован – содержит 2-3,7 г и более воды на 1 г белка, и поэтому вода не только окружает мицеллу казеина в виде гидратной оболочки, но и заполняет большую часть ее объема, т. е. иммобилизуется мицеллой. Способность казеина связывать воду характеризует его гидрофильные свойства. От гидрофильных свойств казеина зависит устойчи­вость казеиновых мицелл в молоке. Сильными гидрофильными свойствами обла­дают гликомакропептиды х-казеина казеиновых мицелл. Поэтому при их отщеплении под действием сычужного фермента (или высоких температур) нарушается гидратная оболочка и уменьшается стабильность казеиновых частиц. Гидрофильные свойства казеина зависят от структуры, величины заряда белковой молекулы, рН среды, концентрации солей и других факторов. Они име­ют большое практическое значение.

Устойчивость и коагуляция коллоидных растворов зависит от соотношения молекулярных сил, притяжения и электростатических сил отталкивает между коллоидными частицами. В свежем молоке последние силы превалируют над силами молекул притяжения, и коллоидная система находится в устойчивом состоянии. И для того, чтобы вызвать соединение и коагуляцию мицелл казеина, необходимо снизить отрицательный заряд, т. е. перевести мицеллы в изоэлектрическое состояние, или близкое к нему, и разрушить гидратные оболочки.

Коагуляция – это хлопьеобразование, оно происходит в результате дестабилизации коллоидных частиц в изоэлектрической точке, когда снижается количество поверхностных зарядов и снижается потенциал отталкивания, и гидратная оболочка ослабевает [3].

Ус­тойчивость коллоидных час­тиц казеина в молоке обус­ловлена электрическим за­рядом и гидрофильностью. Казеиновые мицеллы на своей поверхности имеют положительно и отрицатель­но заряженные группы. По­ложительные заряды несут аминные группы основных аминокислот (лизина, арги­нина), отрицательные - карбоксильные группы кис­лых аминокислот (глутаминовой и аспарагиновой) и гидроксильные группы остатков фосфорной кислоты. Суммарный электрический заряд казеиновых мицелл отрицательный.

Между заряженными коллоидными частицами дейст­вуют силы взаимного притяжения и отталкивания. Устой­чивость коллоидной системы зависит от соотношения этих сил. Если между частицами преобладают силы от­талкивания, система в целом устойчива. При ослабева­нии сил отталкивания и усилении сил притяжения устой­чивость системы нарушается. Коллоидные частицы при сближении слипаются, агрегируют (укрупняются) и коа­гулируют. Минимальные силы отталкивания наблюда­ются у белков в изоэлектрическом состоянии (или близ­ком к нему).

В свежем молоке силы отталкивания между казеино­выми мицеллами превалируют над силами притяжения и коллоидная система молока находится в устойчивом состоянии. Коагуляцию белков (с разрушением колло­идной системы молока) можно вызвать различными спо­собами, но любой из них должен сопровождаться сниже­нием отрицательного заряда казеина и переводом его в изоэлектрическое состояние. Дополнительное дестабилизирующее действие на казеин оказывают факторы, уменьшающие степень его гидратации [3].

Глобулярные белки, как правило, за счет преоблада­ния в них остатков кислых аминокислот приобретают в растворах избыток отрицательных зарядов. Только при определенном рН наблюдается равенство отрицатель­ных и положительных зарядов, т. е. электрический заряд белков в целом будет равен нулю. При этих условиях белок находится в изоэлектрической состоянии и белковая молекула не перемещается в электрическом поле. Величина рН раствора, при которой белок находит­ся в изоэлектрической состоянии, называется изоэлект­рической точкой. Изоэлектрическая точка большинства глобулярных белков находится в слабокислой среде (рН 4,5—6,5).

В изоэлектрической точке силы электрического оттал­кивания между белковыми глобулами минимальные. Это приводит к тому, что белки в изоэлектрической точке легко агрегируют (укрупняются) и коагулируют. При рН ниже изоэлектрической точки наступает перезарядка белковых частиц — они приобретают противоположный заряд и вновь становятся устойчивыми в растворе.

Все процессы денатурации казеина, кроме высаливания считаются необратимыми, но это верно только в том случае, если под обратимостью процессов понимается восстановление нативных третичной и вторичной структур белков молока. Сычужное свертывание в любом случае представляет собой необратимую денатурацию, так как при этом расщепляются главные валентные связи.

На практике коагуляцию казеина осуществляют снижая Рh молока, добавляя кислоты (кислотная коагуляция), внося хлорид кальция (термокальциевая коагуляция), сычужный фермент (сычужная коагуляция).

Согласно проведённому анализу и исследованию было установлено, что наиболее рациональным способом коагуляции для формирования частиц требуемых размеров и форм является сычужная коагуляция.

Для формирования частиц требуемых размеров и форм предлагается остановка коагуляции в тот момент, когда белковые частицы уже увеличились в размере, но ещё не сформировали сгусток. При этом необходимо, чтобы образовалась устойчивая система.

На рисунке 3 представлена схема процесса сычужной коагуляции и её прерывания.



Рисунок 3 - Схема процесса сычужной коагуляции казеина и её прерывания

Средний размер нативных мицелл казеина около 40-300 нм. При создании оптимальных условий под действием сычужного фермента (температуры, солей Са, рН) происходит отщепление гликомакропептида с поверхности мицелл и формирование гидрофобных участков. В результате чего мицеллы начинают слипаться.

Для прерывания процесса использовали нейтрализацию среды до рН 7,00 путём внесения щелочных растворов, разрешённых в пищевой промышленности. В результате происходило замедление действия молокосвёртывающего фермента.

После жёсткой термической обработки (96°С) окончательно инактивируется фермент и на поверхности сформированных микропартикулятов осаждаются денатурированные сывороточные белки, придающие микрочастице устойчивость к седиментации и слипанию за счёт повышения отрицательного заряда на поверхности частиц. Таким образом, получаются частицы нужного размера.

Литература:

  1. Василевская Л.С. Физиологичекие основы проблемы питания / Л.С. Василевская, Л.Г. Охнянская // Вопр. питания. – 2002. – № 2. – С. 19-20.

  2. Зобкова З.С. Пищевые вещества, формирующие консистенцию и новые свойства молочных продуктов / З.С. Зобкова, Т.П. Фурсова // Молочная промышленность, 2007. – № 10 – С. 18.

  3. Кравченко Э.Ф. Состав и некоторые функциональные свойства белков молока / Э.Ф. Кравченко, Ю.Я. Свириденко // Молочная промышленность, 2005. – № 11 – С. 42

  4. Осинцев А.М. Теоретическое и экспериментальное исследование процессов, лежащих в основе свёртывания молока [Текст]. - монография. - Кемерово: КемТИПП, 2003 г. - 120 с.

Реферат

УДК 637.146

Исследование свойств молочного белка с целью формирования белковых имитаторов жира

И.А. Смирнова – доктор технических наук, профессор,

В.К. Штригуль – соискатель, Д.А. Смирнов - аспирант

ФГБОУ ВПО «Кемеровский технологический институт пищевой

промышленности», г. Кемерово

В предложенной работе проведен обобщающий анализ основного белка молока – казеина, представлен его химический и аминокислотный составы, показана реоморфная структура и субмицеллярная модель мицеллы казеина, позволяющие объяснить процесс сычужной коагуляции казеин и показать возможности его прерывания. Прерывание процесса коагуляции казеина позволит сформировать частицы требуемых размеров и форм.

Добавить документ в свой блог или на сайт

Похожие:

И. А. Смирнова доктор технических наук, профессор iconМинистерство Российской Федерации по делам гражданской обороны, чрезвычайным...
Ран; Милованов В. И. — доктор исторических наук; Мистюков Н. А.; Молодых И. И. — доктор геолого-минералогических наук, профессор;...
И. А. Смирнова доктор технических наук, профессор iconВнеклассная работа как средство повышения компетентности учащихся. Монография
Рецензенты: доктор технических наук, профессор Копыльцов А. В.(зав кафедрой информатики ргпу им. А. И. Герцена), доктор педагогических...
И. А. Смирнова доктор технических наук, профессор icon«утверждено» Проректор по высшему профессиональному образованию,...
Ректор Московской Академии рынка труда и информационных технологий, доктор технических наук профессор, Заслуженный деятель науки...
И. А. Смирнова доктор технических наук, профессор iconПрограмма по предмету «История и культура Башкортостана»
Составители: Доктор филологических наук, профессор С. А. Галин, кандидат филологических наук, доцент Г. С. Галина, доктор филологических...
И. А. Смирнова доктор технических наук, профессор iconТемы рефератов по истории технических, социологических и экономических...
Автор: Васильева В. Н., доктор социологических наук, доцент, проф кафедры «Социальных наук»
И. А. Смирнова доктор технических наук, профессор iconМероприятия
...
И. А. Смирнова доктор технических наук, профессор iconУчебное пособие содержит: тексты из оригинальной литературы, посвященные...
Соколов С. В., доктор технических наук, профессор, действительный член Академии образования и Ака­демии Военных наук
И. А. Смирнова доктор технических наук, профессор iconУчебное пособие содержит: тексты из оригинальной литературы, посвященные...
Соколов С. В., доктор технических наук, профессор, действительный член Академии образования и Ака­демии Военных наук
И. А. Смирнова доктор технических наук, профессор iconПрограмма обязательного междисциплинарного учебного курса для специальности «Юриспруденция»
Авторы: доктор юридических наук, профессор И. Ю. Богдановская, доктор юридических наук, профессор Л. Р. Сюкияйенен
И. А. Смирнова доктор технических наук, профессор icon«История политических и правовых учений» для студентов специальности 030501 «Юриспруденция»
Марченко М. Н, доктор юридических наук, профессор; Кожевников С. Н. доктор юридических наук, профессор
И. А. Смирнова доктор технических наук, профессор iconУчебно-методический комплекс Для студентов, обучающихся по специальности...
Рецензенты: Морозов В. Ю., доктор экономических наук, Профессор, Николаев О. В., доктор экономических наук, профессор
И. А. Смирнова доктор технических наук, профессор iconТемы курсовых работ по дисциплине: «теория государства и права»
Марченко М. Н, доктор юридических наук, профессор; Кожевников С. Н. доктор юридических наук, профессор
И. А. Смирнова доктор технических наук, профессор iconВопросы к вступительным испытаниям по Теории и истории государства и права
Марченко М. Н, доктор юридических наук, профессор; Кожевников С. Н. доктор юридических наук, профессор
И. А. Смирнова доктор технических наук, профессор iconМетодические рекомендации по курсу историография истории россии для...
Рецензенты: доктор исторических наук, профессор Н. М. Ушаков, доктор исторических наук, профессор Е. Г. Тимофеева
И. А. Смирнова доктор технических наук, профессор iconПояснительная записка Курс имеет целью познакомить студентов с концепцией...
Рецензенты: Вагинова Л. С., доктор культурологии, профессор кафедры Кимктяиж мггу; Ворожбитова А. А., доктор филологических наук,...
И. А. Смирнова доктор технических наук, профессор iconРеспублики Беларусь «24»
В. В. Баранов – профессор кафедры электронной техники и технологий Белорусского государственного университета информатики и радиоэлектроники,...


Школьные материалы


При копировании материала укажите ссылку © 2013
контакты
100-bal.ru
Поиск