Рабочая программа дисциплины дисциплина сд. Ф. 1 Энзимология

Скачать 285.34 Kb.

Название	Рабочая программа дисциплины дисциплина сд. Ф. 1 Энзимология
страница	2/3
Дата публикации	05.05.2015
Размер	285.34 Kb.
Тип	Рабочая программа

100-bal.ru > Химия > Рабочая программа

1 2 3

Тема 2.3. Специфичность – уникальное свойство ферментов (2 часа)

Специфичность – особая способность фермента осуществлять выбор субстрата данной структуры из большой совокупности близких по строению веществ. Концепция стерического соответствия «ключ-замок» (Э. Фишер). Концепция индуцированного соответствия (Д. Кошланд). Роль подвижности доменов в катализе, структурные основы реализации феномена индуцированного соответствия. Абсолютная специфичность действия (уреаза). Стереоспецифичность ферментов (D- L-стереоизомеры, цис- и транс-стереоизомеры). А- и В-классы NAD(P)-зависимых дегидрогеназ. Относительная иди групповая специфичность действия. Протеазы как пример ферментов с относительной специфичностью. Специфичность сериновые протеазы (трипсин, химотрипсин, эластаза).
Раздел 3. Регуляция активности и компартментализация ферментов.
Тема 3.1. Ферменты в клетке и в организованных системах (4 часа)

Локализация ферментов в клетке. Понятие компартментализации на примере лизосомальных, митохондриальных ферментов. Уровни организации ферментов. Протомеры (ферменты с третичной структурой) – гидролитические ферменты (пепсин, трипсин и др.). Олигомерные ферменты, состоящие из нескольких протомеров с одинаковыми или различными функциями; надмолекулярные комплексы: мультиферментные комплексы, мультиферментные конъюгаты; ферментные ансамбли: адсорбционные, интегральные. Мультиферментные конъюгаты – комплекс синтазы жирных кислот,. КАД (CAD)-комплекс. Мультиферментные комплексы – пируватдегидрогеназный комплекс, α-кетоглутаратдегидрогеназный комплекс. Метаболоны – мультиферментные ансамбли, фиксированные на мембранах и структурных элементах клетки. Гликолитический метаболон эритроцитов, принципы организации, регуляция внутри- и внеклеточными сигналами. Метаболон цикла лимонной кислоты. Функциональные преимущества, возникающие в результате белок-белковых взаимодействий в составе молекулы полифункциональных ферментов.
Тема 3.2. Изостерические и аллостерические механизмы регуляции активности ферментов (2 часа)

Регуляция активности ферментов внутриклеточными сигналами. Изо-стерическая регуляция (регуляция доступностью субстрата, кофактора). Компартментализация субстратов и ферментов. Регуляция продуктом реакции. Аллостерические механизмы регуляция. К- и V- классы аллостерических ферментов. Регуляция активности фосфофруктокиназы. Аллостерические механизмы регуляции пируватдегидрогеназного комплекса.

Регуляторные энзимопатии. Генетически обусловленные регуляторные энзимопатии. Нарушение регуляции фосфофруктокиназы цитратом. Регуляция метаболических путей. Ретроингибирование – ингибирование анаболических путей их конечными продуктами. Исследования Жакоба и Моно. Типы ретроингибирования.
Тема 3.3. Ковалентная модификация ферментов и ее типы (2 часа)

Химическая модификация ферментов – быстрый механизм регуляции активности ферментов внешними сигналами. Типы химической модификации ферментов (фосфорилирование, аденилирование и уридилирование, ацетилирование, ADP-рибозилирование). Аденилатциклаза, фосфолипаза С. Протеинкиназы, типы. Протеинкиназа А, регуляция активности сАМР. Протеинкиназа С, регуляция активности диацилглицеролом, фосфолипидами и ионами кальция. Обратимость процесса ковалентной модификации. Протеинфосфатазы. Специфические рецепторы: серпентиновые и тирозинкиназные рецепторы. Рецепторы – ионные каналы. Каскадный механизм регуляции активности гликогенфосфорилазы и гликогенсинтазы гормонами. Регуляция с помощью белок-белковых взаимодействий (присоединение или отщепление регуляторных субъединиц или белков-регуляторов). Регуляция активности аденилатциклазы, киназы гликогенфосфорилазы. Образование ферментов из неактивных предшественников (проферментов, зимогенов). изменение ковалентной структуры фермента в результате расщепления одной или нескольких пептидных связей. Активация трипсина, химотрипсина, эластазы, карбоксипептидазы А, фосфолипизы А₂и пепсина.
Тема 3.4. Регуляция количества ферментов в клетке (2 часа)

Контроль количества ферментов в клетке – процесс, зависящий от соотношения скоростей их биосинтеза и деградации. Время полужизни различных ферментов. Биосинтез ферментов и его регуляция на генетическом уровне. Конститутивные и индуцибельные (адаптивные) ферменты. ATP-зависимые протеазы прокариот. Репрессия и индукция биосинтеза ферментов. Убиквитин-протеосомный путь деградации белков у эукариот. Убиквитин – белок, маркирующий белки для деградации. Строение 26S протеосомы.
Раздел 4. Прикладное значение ферментов.
Тема 4.1. Инженерная энзимология (4 часа)

Иммобилизованные ферменты. Носители для иммобилизации: природные и синтетические. Методы иммобилизации: физические (адсорбция, включение в гель, микрокапсулы, липосомы, ферментные пленки), химические (ковалентное сшивание с носителем, сшивка би- или полифункциональными реагентами). Применение иммобилизованных ферментов в промышленности, медицине, биомониторинге окружающей среды.
3.3 Практические занятия

Учебным планом не предусмотрены
3.4. Лабораторные занятия

Тематический план занятий

№ п/п	Разделы дисциплины	Темы лабораторных работ, трудоемкость (часы)
1	Раздел 1. Структура и свойства ферментов.	1.1.Выделение и очистка каталазы из пшеничных зародышей (4 ч.) 1.2. Влияние рН и температуры на активность каталазы (2 ч.) 1.3. Влияние концентрации пероксида водорода на активность каталазы (2 ч.) 1.4. Зависимость скорости реакции, катализируемой каталазой от количества ферментного белка (2 ч.) 1.5. Механизм действия аминотриазола на каталазу (2 ч.)
2	Раздел 2. Ферментативный катализ.	2.1. Природа субстрата и активность глутатион-S-трансферазы (2 ч.) 2.2. Специфичность действия малатдегидрогеназы (2 ч.) 2.3. Контрольная работа (2 ч.)
3	Раздел 3. Регуляция активности и компартментализация ферментов.	3.1. Оценка активности мембраносвязанной и цитозольной форм глутатион-S-трансферазы (4 ч.) 3.2. Изостерическая регуляция активности глутатион-S-трансферазы (2 ч) 3.3. Аллостерическая регуляция активности глюкозо-6-фосфат дегидрогеназы (2 ч.) 3.4. Контрольная работа (2 ч.)
4	Раздел 4. Прикладное значение ферментов.	4.1.Иммобилизация ферментов на различных носителях (4 ч.).

3.5 Самостоятельная работа

Самостоятельная работа по курсу «Энзимология» включает изучение теоретического материала и написание реферата, трудоемкость – 36 часов. На теоретическое обучение отводится 16 часов, написание реферата – 10, задачи и задания - 10 часов. Самостоятельное изучение теоретического материала планируется по каждому разделу дисциплины.

№ п/п	Разделы дисциплины	Темы для самостоятельной работы, трудоемкость (часы)
1	Раздел1. Структура и свойства ферментов.	1.1. Классификация и номенклатура ферментов (2 ч.) 1.2. Методы выделения и очистки ферментов (2 ч.) 1.3. Методы изучения уровней структурной организации ферментов (2 ч.) 1.4. Решение задач и выполнение заданий (2 ч.)
2	Раздел 2. Ферментативный катализ.	2.1. Механизм действия оксидоредуктаз на примере алкогольдегидрогеназы (2 ч.) 2.2. Специфичность сериновых протеиназ (2 ч.) 2.3 Решение задач и выполнение заданий (2 ч.)
3	Раздел 3. Регуляция активности и компатментализация ферментов.	3.1. Сходство и отличия мультиферментных комплексов от мультиферментных конъюгатов (2 ч.) 3.2. Белок-белковые взаимодействия в регуляции активности ферментов (2 ч.) 3.3. Решение задач и выполнение заданий (4 ч.) 3.4. Реферат (8 ч.)
4	Раздел 4. Прикладное значение ферментов.	4.1. Создание ферментов с заданными свойствами путем сайт-специфического мутагенеза (2 ч.) 4.2. Решение задач и выполнение заданий (2 ч.) 4.3. Реферат (2 ч.)

Написание и защита реферата.

При изучении курса «Энзимология» студент должен подготовить реферат по одной из предложенных преподавателем тем или предложить свою тему.

Темы рефератов и задания по их написанию выдаются лектором на первой лекции вместе со списком учебной литературы.
Примерные темы рефератов.

1. Иммобилизованные ферменты. Методы получения, применение в промышленности и медицине.

2. Основные типы биолюминесцентных систем. Биолюминесцентный анализ активности ферментов.

3. Протеолитические ферменты – строение, активация, механизм действия.

4. Пути создания биологических катализаторов с заданными свойствами.

5. АDР- рибозилирование ферментов как механизм изменения их активности.

6. Аминотрансферазы – строение, свойства, роль в метаболизме аминокислот.

7. Изоферменты – классификация, номенклатура, роль в метаболизме.

8. Фосфофруктокиназа – аллостерический поливалентный фермент.

9. Протеинкиназы, строение, механизм действия и биохимические функции.

10. Белок-белковые взаимодействия как механизм регуляции активности ферментов.

11. Особенности функционирования и регуляции мембранносвязанных ферментов.

12. Цитохромы Р450. Строение, механизм действия и биохимические функции.

13. ДНК-полимераза I. Строение, механизм действия, роль в процессе репликации.

14. Аспартокиназа – гомосериндегидрогеназа как пример бифункционального фермента. Строение, функции, регуляция.

16. Мультиферментные комплексы: строение и функционирование пируватдегидрогеназного комплекса.

17. Рекомбинантные ферменты. Основные этапы молекулярного клонирования.

18. Рибозимы.

19. Абзимы.

20. Биотиновые ферменты.
4 Учебно-методические материалы по дисциплине
4.1 Основная и дополнительная литература, информационные ресурсы
Основная литература
1. Варфоломеев С.Д. Химическая энзимология: Учебник. – М.: Издательский центр «Академия», 2005. – 480 с.(5 экз.).

2.Биохимия: учебник / под ред. Е.С. Северина. – 3-е изд., испр. – Москва: Гэотар-Медиа, 2005 . – 779 с. (9 экз.)

3. Плакунов В.К. Основы энзимологии: Учеб. Пособие для студентов вузов- М.: Логос 2002. – 155 с. (10 экз.)

4. Финкельштейн А.В., Птицын О.Б. Физика белка: Курс лекций с цветными и стереоскопическими иллюстрациями. – 2-е изд., исп. и доп.– М.:Книжный дом «Университет», 2002. – 376 с. – (10 экз. кафедра биофизики).
Дополнительная литература

5. Белки и пептиды: Т. 1. – М.: Наука, 1995. – 448 с.

6. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия.- М.: Медицина, 2004.- 704 с.

7. Введение в прикладную энзимологию: Учеб. пособие. – М.: Изд-во Моск. ун-та, 1982. – 384 с.

8. Каган З.С. Аллостерическая регуляция ферментов и регуляторные энзимопатии. (Итоги науки и техники. ВИНИТИ. Сер. Биологическая химия). – М., 1989. – Т. 28. – 146 с.

9. Керридж Д., Типтон К. Биохимическая логика. – М.: Мир, 1974. -327с.

10. Кочетов Г.А. Практическое руководство по энзимологии. – М.: Высш. шк., 1980. – 272 с.

11. Коэн Ф. Регуляция ферментативной активности. – М.: Мир, 1986. - 148 c.

12. Курганов Б.И. Физико-химические механизмы регуляции активности ферментов: 46 е Баховское чтение. – М.: Наука, 1992. – 62 с.

13. Медицинские лабораторные технологии /Под ред. А.И. Карпищенко. – СПб.: Интермедика, 1999. – 656с.

14. Мюльберг А.А. Фолдинг белка: Учебное пособие.- СПб.: Изд-во С-Петерб. ун-та, 2004. – 156 с.

15. Наградова Н.В, Муронец И.Н. Мультидоменная организация ферментов. (Итоги науки и техники. ВИНИТИ. Сер. Биологическая химия). – М., 1991. – Т.38. – 168 с.

16. Плакунов В.К. Основы энзимологии: учебное пособие для вузов по направлению подготовки бакалавров и магистров "Биология", "Экология и природопользование", "Химическая технология и биотехнология", "Биология", "Физиология", "Микробиология", "Биотехнология", "Биоэкология" : допущено Министерством образования РФ. - Москва : Логос, 2001. - 127 с. - (Учебник для XXI века). – 33 экз.

17. Резанов А.Я. Механизмы регуляции биокатализа: Учеб пособие. – К.: Выща шк., 1989. – 240 с.

18. Скоупс Р. Методы очистки белков. – М.: Мир, 1985. – 358 с.

19. Степанов В.М. Молекулярная биология. Структура и функции белков: Учеб. для биол. спец. вузов / Под ред. А.С. Спирина. – М.: Высш. шк., 1996. – 335 с.

20. Успехи биологической химии. – Периодическое издание, 1998 – 2007 гг.

21. Номенклатура ферментов. – М.: ВИНИТИ, 1979. – 321 с.

22. Фёршт Э. Структура и механизм действия ферментов. – М.: Мир, 1980. – 432 с.

23. Фридрих П. Ферменты: четвертичная структура и надмолекулярные комплексы. – М.: Мир, 1986. – 374 с.

24. Enzyme Assays. A Practical Approach / Ed. R. Eisenthal, M.J. Danson. Second Edition. – Oxford: University Press, 2002. – 282 р.

25. Frausto da Silva J.J., Williams R.J.P. The biological chemistry of the elements: the inorganic chemistry of life. – Oxford, University Press, 2001. – 575 p.

26. Lesk A.M. Introduction to Protein Architecture. – Oxford, University Press, 2001. – 347 p.

27. Price N.C., Stevens L. Fundamental of Enzymology. The Cell and Molecular Biology of Catalytic Proteins. Third Edition. – Oxford, University Press, 2003. – 478 p.
электронные ресурсы

1. Nelson D.L., Cox M.M. Leninger Principles of Biochemistry (Fourth Edition). Электронный ресурс (www.Molbiol.ru).

2. www.virginia.edu.

3. www.dehydrogenase.com.

4. www.ncbi.nlm.nih.gav.

5. www.molbiol.ru.

6. www. high.stanford.edu.

7. www.wikipedia.org.
4.2 Перечень наглядных и других пособий, методических указаний и материалов к техническим средствам обучения
Новые образовательные технологии позволяют улучшить восприятие и усвоение информации в процессе теоретического обучения. Аудитории для чтения лекций снабжены интерактивными досками, мультимедийными проекторами. Лекции сопровождаются наглядными презентациями. Для самостоятельной работы студенты используют электронные ресурсы читальных залов библиотеки СФУ. В ходе обучения предусмотрено активное использование интерактивных форм ведения занятий: активный диалог с преподавателем, обсуждение в группах.

На лабораторных занятиях студенты выполняют работы, решают задачи, подробно обсуждают трудно усваиваемые моменты теоретического материала, проводится устный опрос студентов.
4.3 Контрольно-измерительные материалы
При оценке успеваемости студентов по дисциплине «Энзимология» значительное внимание уделяется текущему контролю успеваемости и итоговой аттестации. Текущая аттестация – аттестация во время семестра, включает аттестацию на лабораторных занятиях. Текущий контроль осуществляется путем устного опроса, в ходе решения задач или обсуждения сложных для понимания вопросов.

Для промежуточного контроля проводятся две письменные контрольные работы (приложение). Контрольно-измерительные материалы состоят из задач и тестовых вопросов. После проведения промежуточного контроля на ближайшем занятии подробно разбираются задачи и вопросы, вызвавшие наибольшие затруднения.

Для контроля самостоятельной работы студентов с литературой по дисциплине предлагаются темы для написания рефератов.

Итоговая аттестация – экзамен. Каждый билет включает два вопроса и задачу.

1 2 3

	Рабочая программа дисциплины «энзимология» Изучение курса базируется на знании студентами физики, химии, биохимии, которые создают необходимую теоретическую базу и практические...		Рабочая программа дисциплины «Экология» Дисциплина «Экология» относится к основной вариативной части цикла б 6 Дисциплина обеспечивает логическую взаимосвязь между естественнонаучными...
	Рабочая программа по дисциплине Учет затрат, калькулирование и бюджетирование... Федерального, национально-регионального компонента, дисциплина по выбору, факультативная дисциплина, дисциплина специализации		Рабочая программа дисциплины б в. Од управление маркетингом Профессиональный... Дисциплина в. Од. 6 «Управление маркетингом» относится к гуманитарно-социально-экономическому циклу. Вариативная часть, обязательная...
	Фгос во рабочая программа дисциплины рабочая программа дисциплины... Педагогическое образование, профильная направленность: Профессиональное образование. Уровень образования магистр. Дисциплина читается...		Рабочая программа учебной дисциплины заканчивание скважин Учебная дисциплина "Заканчивание скважин" — обязательная дисциплина федеральных государственных образовательных стандартов всех направлений...
	Рабочая программа дисциплины (модуля) Место дисциплины в структуре ооп бакалавриата общепрофессиональная дисциплина профессионального цикла, оп о6		Рабочая программа учебной дисциплины Программа дисциплины разработана для студентов технического вуза, в чью профессиональную деятельность Психология и Педагогика войдут...
	Рабочая программа дисциплины «Управление знаниями» Место дисциплины в структуре ооп: Б. 3 Профессиональный цикл. Дисциплина вариативной части по выбору студента		Рабочая программа дисциплины «Управление знаниями» Место дисциплины в структуре ооп: Б. 3 Профессиональный цикл. Дисциплина вариативной части по выбору студента
	Рабочая программа учебной дисциплины буровые технологические жидкости Учебная дисциплина "Буровые технологические жидкости" — обязательная дисциплина федеральных государственных образовательных стандартов...		Рабочая программа дисциплины Инвестиционное проектирование Направление... ...
	Рабочая программа дисциплины Инвестиционное проектирование Направление... ...		Рабочая программа дисциплины «Управление конкурентоспособностью горных предприятий» Место дисциплины в структуре ооп: Б. 3 Профессиональный цикл. Дисциплина вариативной части по выбору студента
	Рабочая программа учебной дисциплины «C оциология» ...		Рабочая программа дисциплины «Гендерные исследования» Направление подготовки 032700 Филология Дисциплина входит в Гуманитарный, социальный и экономический цикл ооп бакалавриата, дисциплины по выбору в. 03. 01

Рабочая программа дисциплины дисциплина сд. Ф. 1 Энзимология

Похожие: