Государственное бюджетное образовательное учреждение
высшего профессионального образования
«Кировская государственная медицинская академия»
Министерства здравоохранения Российской Федерации
УТВЕРЖДАЮ
Ректор
_______________ И.В. Шешунов
«____»______________20____г.
ПРОГРАММА
вступительного экзамена
по специальности 03.01.04 – Биохимия
основной профессиональной образовательной программы
подготовки аспиранта по отрасли
14.00.00 – медицинские науки,
03.00.00 – биологические науки
Киров – 2013
При разработке программы экзамена в основу положены:
Паспорт научной специальности 03.01.04 – Биохимия;
Учебный план по специальности 03.01.04 – Биохимия, одобренный ученым Советом ГБОУ ВПО Кировская ГМА Минздрава России от «29» марта 2013 г. Протокол № 3.
Программа вступительного экзамена в структуре ОПОП ППО одобрена на заседании кафедры _химии______________________________________________________________________________
от «____»________________20___г. Протокол № _______
Заведующий кафедрой _________________ _Цапок П.И.___________
подпись Ф.И.О.
СОГЛАСОВАНО
Проректор по научной
и инновационной работе ____________________ /Н.К. Мазина/
Программа кандидатского экзамена в структуре ОПОП ППО одобрена центральным методическим Советом от «_____»__________________20_____г. Протокол № ________
Председатель ЦМС ______________________ /А.Л. Бондаренко/
Разработчики:
Зав. кафедрой химии ____________________ Цапок П.И._______
(занимаемая должность) (подпись) (инициалы, фамилия)
____________________________ ____________________ ______________________
(занимаемая должность) (подпись) (инициалы, фамилия)
Общие положения
Программа вступительного экзамена по биологической химии (специальность 03.01.04 – Биохимия) предназначена для выпускников ВУЗов биологического, химического и медицинского профиля, имеющих намерение продолжить обучение в аспирантуре.
Цель экзамена – установить уровень усвоения знаний соискателя и готовности к самостоятельной научно-исследовательской работе.
В основу настоящей программы положены: биоорганическая химия, органическая химия, статическая биохимия; динамическая биохимия; функциональная биохимия.
Для проведения экзамена приказом ректора (проректора по НИР) создается экзаменационная комиссия, которая формируется из высококвалифицированных научно-педагогических и научных кадров, включающая не менее двух специалистов по профилю принимаемого экзамена, в том числе один доктор наук.
При приеме экзамена могут присутствовать ректор, проректор.
Вступительный экзамен проводится по усмотрению экзаменационной комиссии по билетам или без билетов (например, подготовка и защита реферата по одной из тем, собеседование). Для подготовки ответа поступающий использует экзаменационные листы, которые сохраняются после экзамена в течение года.
На каждого соискателя ученой степени заполняется протокол приема вступительного экзамена, в который вносятся вопросы билетов.
Уровень знаний оценивается на «отлично», «хорошо», «удовлетворительно», «неудовлетворительно».
Протокол приема вступительного экзамена подписывается членами комиссии с указанием их ученой степени, ученого звания, занимаемой должности и специальности согласно номенклатуре специальностей научных работников.
Сдача вступительного экзамена по специальности обязательна .
1. Общие вопросы
Предмет и задачи биологической химии. Биохимия в системе биологических дисциплин. Связь биологической химии с сопредельными дисциплинами — биофизикой, биоорганической химией, цитологией, микробиологией, генетикой, физиологией. Место биохимии в системе наук, связанных с физико-химической биологией. Основные этапы развития биохимии. Молекулярная биология и генетика и их связь с биохимией. Практические приложения биохимии; биохимия как фундаментальная основа биотехнологии. Направления и перспективы развития биохимии.
II Белки
Аминокислоты, входящие в состав белков. Строение, номенклатура. Кислотно-основные свойства, биполярная структура. Стереоизомерия.
Основные типы классификации -аминокислот, входящих в состав белков.
Биосинтетические пути образования -аминокислот из кетокислот. Реакция восстано вительного аминирования и трансаминирования. Пиридоксалевый катализ.
Биологически важные реакции -аминокислот. Реакции окислительного дезаминирования и гидроксилирования.
Декарбоксилирование -аминокислот – путь к образованию биогенных аминов, и биорегу ляторов (коламин, гистамин, триптамин, γ-аминомасляная кислота).
Основные функции белков в организме. Структурная организация белковой молекулы: особенности формирования первичной, вторичной, третичной и четвертичной структуры белков.
Первичная структура белков. Характеристика пептидной связи. Видовая специфичность белков.
Конформация белковых молекул (вторичная и третичная структуры). Типы внутримолекулярных связей в белках.
Четвертичная структура белков. Какие связи участвуют в ее формировании? Зависимость конформации белков от первичной структуры. Наследственные протеинопатии (серповидноклеточная анемия и энзимопатии).
Классификация белков. Краткая характеристика отдельных классов простых белков: альбумины, глобулины, протамины и гистоны. Почему альбумины и глобулины обладают кислым характером, а протамины и гистоны – основными?
Назовите разновидности сложных белков. Что представляют собой их простетические группы?
Физико-химические свойства белков. Белки как коллоиды и амфотерные электролиты. Назовите факторы устойчивости белков в растворе. Чем обусловлен заряд белков в растворе? Что называют изоэлектрической точкой белков и от чего она зависит? Растворы ВМС.
Особенности растворения белков. Механизм набухания и растворения. Зависимость величины набухания от различных факторов.
Свойства растворов белков: молекулярно-кинетические (диффузия, осмос), оптические (светорассеивание), аномальные (вязкость, мембранное равновесие Доннана) – сущность и факторы, оказывающие влияние. Онкотическое давление плазмы и сыворотки крови.
Высаливание и денатурация белков. Понятие, механизм и медико-биологическое значение.
Цветные реакции на белки и аминокислоты, использование их в клинических и лабораторных исследованиях.
III Ферменты
Биологическая роль ферментов. Сходство и различия ферментативного и неферментативного катализа.
Зависимость скорости ферментативных реакций от концентрации фермента, субстрата и продуктов реакции. Что такое константа Михаэлиса? Что она выражает?
Зависимость скорости ферментативных реакций от температуры и рН. Чем обусловлено влияние рН среды на скорость ферментативной реакции? Укажите оптимальный рН для ферментов: пепсина, трипсина, амилазы слюны, липазы желудочного сока.
Химическая структура ферментов. Активный, субстратный и аллостерический центры, их роль в обеспечении активности и специфичности ферментов.
Ферменты простые и сложные. Дайте определение понятиям “холофермент”, “апофермент”, “кофактор”, “кофермент”, “простетическая группа фермента”. Перечислите функции кофакторов (коферментов и ионов металлов) в ферментной молекуле.
Назовите металлы, которые могут выполнять роль кофакторов в ферментативных реакциях. Примеры ферментов.
Современные представления о механизме действия ферментов. Стадии ферментативного катализа. Роль конформационных изменений фермента при катализе.
Регуляция активности ферментов. Активаторы и ингибиторы ферментных реакций. Конкурентное и неконкурентное ингибирование. Их механизм. Примеры. Физиологическое значение регуляции активности ферментов.
Ингибиторы ферментов: обратимые и необратимые, конкурентные и неконкурентные. Аллостерические ингибиторы. Примеры. Применение ингибиторов в качестве лекарств.
Какие вещества называются проферментами? В чем заключается биологический смысл образования некоторых ферментов в неактивной форме?
Мультиферментные системы. Охарактеризуйте их типы. Какова их биологическая роль?
Что такое изоферменты? Чем они отличаются друг от друга и что лежит в основе их существования? Клиническое значение определения активности изоферментов.
На чем основана энзимодиагностика? Каковы источники ферментов, обнаруживаемых в сыворотке крови? В моче? Каковы достоинства энзимодиагностики?
Что понимают под энзимопатологией? Назовите типы энзимопатий. Охарактеризуйте их.
Что понимают под энзимотерапией? Назовите типы препаратов, используемых в энзимотерапии.
Принципы классификации, номенклатуры и индексации ферментов. Основные классы ферментов.
Первый класс ферментов: тип катализируемых реакций, химическая природа, основные группы, представители.
Охарактеризуйте второй класс ферментов. Каков тип катализируемых им реакций? Какова природа ферментов этого класса? Назовите важнейшие группы ферментов внутри класса. Назовите несколько представителей.
Общая характеристика класса гидролаз. Основные подклассы класса гидролаз.
Охарактеризуйте четвертый класс ферментов. Каков тип катализируемых им реакций? Какова природа ферментов этого класса? Назовите важнейшие группы ферментов внутри класса. Назовите несколько представителей.
Охарактеризуйте пятый класс ферментов. Каков тип катализируемых им реакций? Какова природа ферментов этого класса? Назовите важнейшие группы ферментов внутри класса. Назовите несколько представителей.
Назовите и охарактеризуйте шестой класс ферментов. Каков тип катализируемых им реакций? Какова природа ферментов этого класса? Назовите важнейшие группы ферментов внутри класса. Назовите несколько представителей.
Уровни регуляции активности ферментов в организме. Охарактеризуйте первый уровень регуляции.
Второй уровень регуляции активности ферментов. Регуляторные ферменты, их строение, свойства, типы. Аллостерический эффект.
Третий уровень регуляции действия ферментов. Понятие об индукции и репрессии синтеза ферментов.
Четвертичный уровень регуляции действия ферментов. Гормональная регуляция, ее особенности, типы.
Принципы количественного определения ферментов. Единицы активности. Измерение активности ферментов с целью диагностики болезней.
IV. ОБЩИЕ ПУТИ КАТАБОЛИЗМА, БИОЛОГИЧЕСКОЕ ОКИСЛЕНИЕ И БИОЭНЕРГЕТИКА
Понятие об обмене веществ и энергии. Процессы катаболизма и анаболизма, их характеристика и взаимосвязь. Эндергонические и зкзергонические реакции в метаболизме.
Какие субатомные частицы органических веществ являются носителями энергии, используемой организмами для процессов жизнедеятельности? Какими химическими превращениями и для чего должны подвергнуться органические вещества, чтобы клетки могли использовать для своей жизнедеятельности их потенциальную химическую энергию?
Какие межатомные связи называют макроэргическими? Назовите наиболее часто встречающиеся макроэргические вещества.
Какова судьба электронов (и протонов), освобождающихся в клетках в процессах распада органических субстратов (метаболитов)? Что происходит с энергией электронов в процессе их миграции по дыхательной цепи в митохондриях?
Что понимают под адениловой (аденилатной) системой? Какова роль АТФ в организме? Каково суммарное количество АТФ, синтезирующееся (и распадающееся) за сутки в организме взрослого человека?
Современные представления о биологическом окислении. Общая характеристика дыхательной цепи. Субстраты. Ферменты и коферменты дыхательной цепи. Их локализация.
НАД-зависимые дегидрогеназы. Строение окисленной и восстановленной формы НАД и НАДФ. Важнейшие субстраты НАД-зависимых дегидрогеназ.
ФАД-зависимые дегидрогеназы: сукцинатдегидрогеназа и ацил-КоА-дегидрогеназа. Участие витамина В2 в образовании простетической группы ФАД.
Дальнейший путь электронов в дыхательной цепи: участие убихинона, цитохромов и цитохромоксидазы.
Окислительное фосфорилирование. Что такое коэффициент фосфорилирования Р/О? Чему он равен в случае полной и укороченной цепей транспорта электронов?
Какие участки дыхательной цепи обеспечивают сопряжение окисления с фосфорилированием? Почему? Что представляет собой сопрягающее устройство и какова его функция? Какой фермент в сопрягающем устройстве обеспечивает использование энергии трансмембранного потенциала?
Редокс-потенциалы ферментных систем дыхательной цепи. Биологическое значение каскадного выделения энергии.
Что понимают под протонным циклом? Какова его биологическая функция?
Разобщение окисления и фосфорилирования. Какие вещества являются разобщителями и почему их так называют? Что понимают под свободным окислением? В каких случаях оно увеличивается?
Что такое субстратное фосфорилирование? Напишите реакции субстратного фосфорилирования с участием 1,3-дифосфоглицерата; с участием фосфоенолпирувата; с участием сукцинил-КоА. Составной частью каких процессов являются эти реакции? Напишите реакцию образования АТФ с участием креатинфосфата.
Микросомальное окисление. Общая схема реакций гидроксилирования, и их биологическое значение.
Понятие о метаболических путях. Центральные и специфические . Центральные метаболиты и ключевые ферменты.
Пировиноградная кислота и ацетил-КоА: пути образования и пути использования в организме. Значение этих процессов.
Окислительное декарбоксилирование пирувата: последовательность реакций и биоэнергетический эффект.
Напишите реакции окислительного декарбоксилирования пирувата, включая образование ацетил-КоА. Назовите участвующие ферменты. Какие коферменты участвуют в этом процессе? Какие витамины участвуют в построении молекул этих коферментов?
Цикл трикарбоновых кислот: последовательность реакций и биологическое значение. Какова связь между обменом углеводов, жиров и белков и циклом трикарбоновых кислот?
Назовите субстраты окисления в цикле трикарбоновых кислот. Какова судьба водорода (электронов и протонов), освободившихся при дегидрировании этих субстратов. Синтез какого количества молекул АТФ в дыхательных цепях обеспечивает один оборот цикла трикарбоновых кислот?
Какая реакция окисления в цикле трикарбоновых кислот обеспечивает поступление электронов в укороченную дыхательную цепь? Сколько это дает клетке молекул АТФ? Сколько молекул АТФ возникает в цикле трикарбоновых кислот путем субстратного фосфорилирования? Какой субстрат это обеспечивает?
Изобразите принципиальную схему цикла трикарбоновых кислот. Напишите формулами часть цикла, включая образование изоцитрата; начиная с цис-аконитовой кислоты и включая образование сукцинил-КоА; начиная с - кетоглутарата и включая янтарную кислоту; начиная с сукцината.
Какие ферменты цикла трикарбоновых кислот являются регуляторными? Какие метаболиты и как на них влияют? Что понимают под амфиболичностью цикла трикарбоновых кислот?
V ОБМЕН И ФУНКЦИИ УГЛЕВОДОВ.
Углеводы Классификация моносахаридов. Стереоизомерия. D- и L- стереохимические ряды.
Открытые и циклические формы моносахаридов. Формулы Фишера и Хеуорса. Фуранозы и пиранозы; - и -аномеры. Цикло-оксо-таутомерия.
Строение биологически важных представителей пентоз (рибоза, ксилоза); гексоз (глюкоза, манноза, галактоза, фруктоза); дезоксисахаров (2-дезоксирибоза); аминоса харов (глюкозамин). Взаимопревращения альдоз и кетоз.
Дисахариды, восстанавливающие и невосстанавливающие. Мальтоза, целлобиоза, лак тоза, сахароза. Состав, строение, восстановительные свойства.
Полисахариды. Классификация. Гомополисахариды: крахмал, гликоген, целлюлоза. Со став, строение, биологическая роль. Гетерополисахариды: гиалуроновая кислота, хондроитинсульфат. Состав, строение, типы связей, биологическая роль.
Переваривание углеводов. Ферменты, расщепляющие пищевые углеводы, содержащиеся в слюне, в поджелудочном соке, в кишечном соке. На какие субстраты они действуют? Какие связи гидролизуют и какие при этом возникают продукты распада?
Всасывание продуктов переваривания углеводов. Назовите компоненты, необходимые для всасывания моносахаридов из полости кишечника. Какой моносахарид всасывается быстрее всех? Куда попадают углеводы в процессе всасывания?
Напишите превращение галактозы в УДФ-галактозу, а затем в УДФ-глюкозу. Какие ферменты катализируют эти превращения?
Глюкоза – основной метаболит углеводного обмена. Гексокиназная реакция и ее биологическое значение. Какой биохимический механизм называют образно “ловушкой глюкозы” и почему? Пути превращения глюкозо-6-фосфата.
Какова биологическая роль распада углеводов в клетках? Какие существуют типы распада углеводов (по характеру расщепления молекулы глюкозы и в зависимости от доступности кислорода). Перечислите этапы гликолиза.
Напишите реакции дихотомического анаэробного распада глюкозы: укажите необратимые этапы гликолиза. Биоэнергетика и биологическое значение процесса.
Назовите стадии аэробного дихотомического распада углеводов. Какова судьба отщепляемого водорода? В чем заключается биологическая роль челночных механизмов? Напишите реакции глицерофосфатного челночного и малатного челночного механизмов. Обозначьте локализацию в клетке соответствующих реакций.
Где в организме и при каком физиологическом состоянии накапливается много молочной кислоты? Какова ее дальнейшая судьба? Напишите реакции окислительного распада молочной кислоты. Роль пируватдегидрогеназного комплекса в процессе окислительного декарбоксилирования пирувата.
Биосинтез глюкозы (глюконеогенез): возможные предшественники, последовательность реакций. Как преодолеваются необратимые реакции дихотомического распада глюкозы при глюконеогенезе? Напишите реакции соответствующих обходных путей.
Глюкозо-аланиновый цикл: биологическая роль. Значение регуляции глюконеогенеза из аминокислот.
Структура гликогена и его биосинтез в клетках печени и мышц. Какой гормон стимулирует биосинтез гликогена?
Мобилизация гликогена: последовательность реакций, биологическая роль процесса. Какие гормоны стимулируют мобилизацию гликогена в печени?
Пентозофосфатный путь превращения глюкозы. Окислительный этап образования пентоз. Неокислительный этап пентозофосфатного пути. Физиологическое значение.
Глюкоза крови: факторы, влияющие на ее уровень. Сахарные кривые. Принцип количественного определения глюкозы в крови. Назовите возможные причины гипер- и гипогликемий. Виды глюкозурий. Определение глюкозы в моче. Какие меры должен предпринять врач при диабетической, гиперосмомолярной и гипогликемической коме?
Нейро-эндокринная регуляция углеводного обмена. Гормоны, повышающие и понижающие уровень глюкозы в крови. Механизмы их действия.
Патология углеводного обмена. Сахарный диабет. Нарушение углеводного и липидного обменов при этом заболевании.
Что такое галактоземия? В чем ее причина? Каковы возможные последствия этого заболевания для организма? Что должен предпринять врач?
В чем сходство и различия между сахарным и несахарным диабетами?
|
