1. Химический состав живых организмов
Скачать 0.91 Mb.
|
Рабочий план
Программа курса лекций Лекция 1. Тема 1. Химический состав живых организмов. Потребности в веществах и энергии Элементный состав. Классификация элементов, входящих в состав живых организмов. Свойства химических элементов, определяющие их отбор для живых организмов. Потребности в минеральных веществах, их биологическая роль и проявления недостаточности. Биогенные и абиогенные, ятрогенные, эссенциальные, условно эссенциальные, токсичные, условно токсичные элементы. Биогенные элементы периодической системы элементов: макро-, микро- и ультрамикроэлементы. Первоэлементы, или органогены: кислород, углерод, водород, азот, фосфор, сера. Малопригодность кремниевых соединений как альтернативы углеродной жизни. Макроэлементы: кальций, калий, магний, сера, фосфор, хлор, натрий. Эссенциальные микроэлементы: марганец, железо, цинк, медь, фтор, кобальт, хром, молибден, йод, селен. Условно эссенциальные микроэлементы: мышьяк, бор, бром, литий, никель, ванадий, кадмий, свинец. Брэйн-элементы: золото, таллий, олово, галлий, теллур, германий. Роль абиогенных элементов (элементы-нейтралы: алюминий, титан, рубидий; агрессивные элементы: ртуть, висмут, осмий, бериллий; элементы-конкуренты: барий, стронций, цезий). Первоэлементы. Кислород. Активные формы кислорода: супероксид-радикал, перекись водорода, гидроксильный радикал, пероксинитрит. Пути образования активных форм кислорода: цепь переноса электронов, реакции, катализируемые оксидазами и оксигеназами. Свободно-радикальные реакции окисления. Повреждение клеточных биополимеров. Окисление аминокислотных остатков и образование ковалентных сшивок в белках. Накопление гликированных белков. Повреждения в ДНК: окислительная модификация гетероциклических оснований, их выщепление, разрывы в двуцепочечной структуре, нарушение целостности хромосом. Активация нуклеаз. ПОЛ (перекисное окисление липидов). Этапы ПОЛ: инициация, развитие и обрыв цепи. Конечные продукты ПОЛ: малоновый диальдегид и гидропероксид полиеновой кислоты. Нарушения в клетке, вызываемые ПОЛ: образование гидрофильных зон в клеточных мембранах, проникновение воды, разбухание клетки и ее гибель. Системы защиты клетки от активных форм кислорода: ферменты антиоксидантного действия (супероксиддисмутаза, каталаза, глутатионпероксидаза), витамины-антиоксиданты (витамины А и Е, аскорбиновая кислота, биофлавоноиды). Супероксиддисмутаза (СОД): места локализации, индукция при активации перекисного окисления, два этапа катализируемой реакции, формы фермента в зависимости от типа кофактора в активном центре (Cu, Zn-СОД, Mn-СОД, Fe-СОД). Каталаза. Три типа семейств каталаз: 1) тетрамерные белки, содержащие гем, 2) гемсодержащие асимметричные димеры, проявляющие каталазную и пероксидазную активности, 3) гексамерные марганецсодержащие белки. Две стадии реакции, катализируемой семействами каталаз 1 и 2. Необходимость органического донора электронов для протекания второй стадии реакции, катализируемой ферментами семейства 2. Реакция превращения перекиси в присутствии каталазы семейства 3, содержащей в активном центре ионы двухвалентного марганца. Глутатионпероксидаза. Формы фермента. Наличие в активном центре остатка селеноцистеина, необходимого для протекания ферментативной реакции. Восстановление окисленной формы остатка селеноцистеина с помощью глутатиона (глутаминилцистеинилглицина). ФАД-зависимое восстановление окисленной формы глутатиона с помощью глутатионредуктазы. Пространственная структура фермента. Действие витаминов-антиоксидантов с целью защиты организма от активных форм кислорода. Восстановление радикала пероксида липида с помощью витамина Е. Ингибирование реакций ПОЛ каротиноидами и семейством витамина А, аскорбиновой кислотой путем восстановления водорастворимых активных форм кислорода и окисленной формы витамина Е. Биофлавоноиды: флавоны, флпвонолы, флавононы, антоцианы, катехины. Рутин. Кверцетин. Способность биофлавоноидов как полифенолов связывать переходные металлы, приводящая к уменьшению образования пероксида водорода и гидроксильного радикала. Азот. Неорганические и органические соединения азота. Азотфиксация − восстановление атмосферного азота до иона аммония. Азотфиксирующие микроорганизмы. Реакция восстановления азота и ее стадии. Структура нитрогеназы: Mo-Fe-белковый кофактор ([4Fe-3S]-кластер, [Mo-3Fe-3S]-субкластер и гомоцитрат) и Fe-белок (редуктаза нитрогеназы). Сборка Mo-Fe-белкового кофактора только в присутствии Fe-белка. Образование водорода. Фиксация образовавшегося аммиака с помощью глутаминсинтетазы. Нитрогеназа, содержащая ионы ванадия, вольфрама, железа. Способы защиты нитрогеназы от инактивации кислородом. Супероксидзависимая нитрогеназа. Кислородсодержащие соединения азота: окись азота, ион нитрозония, пероксинитрит, нитриты и нитраты. Реакции образования и распада пероксинитрита. Окисление пероксинитритом остатков тирозина в белках и остатков гуанина в нуклеиновых кислотах. Основные механизмы повреждающего действия аниона пероксинитрита. Действие на организм нитратов. Пути превращения нитритов: образование иона нитрозония и окиси азота. Нитрозилирование вторичных и третичных аминов с образованием N-нитрозаминов. N-нитрозамиды. Токсическое действие на организм продуктов превращения нитритов. Фосфор и его роль в клетке. Соединения фосфора в организме: нуклеотиды и нуклеиновые кислоты, фосфолипиды, коферменты и ферменты, гидроксиапатит. Реакции фосфорилирования-дефосфорилирования. Механизм токсического действия фосфорорганических соединений (зарина, диизопропилфторфосфата), основанный на ковалентной модификации остатка серина в активных центрах ферментов (на примере ацетилхолинэстеразы). Сера и серосодержащие соединения в живых организмах: аминокислоты и белки, витамины и коферменты, органические сульфаты и сульфокислоты. 3’-фосфоаденозил-5’-фосфосульфат (ФАФС). Окислительно-восстановительный потенциал клетки. Дисульфидная связь и третичная структура белков. Макроэлементы. Щелочноземельные металлы: кальций и магний. Кальций и его роль в организме (в создании опорного аппарата, в мышечном сокращении, в процессе свертывания крови). Гидроксиапатит. Остеопороз. Поступление кальция в организм и в клетку. Ион кальция – универсальный регулятор процессов метаболизма в организме. Необходимость поддержания концентрации кальция в клетке на низком уровне. Сa2+-АТРаза. Кальциевые ионные каналы. Белки, связывающие кальций. Структура сайта, связывающего ион кальция (EF-hand). Кальбиндин. Сa2+-кальмодулин. Различия в связывания иона кальция с N- и С-концевыми доменами кальмодулина. Взаимодействие белков-мишеней с гидрофобными участками центральной спирали кальмодулина, приводящее к активации этих белков. Регуляция уровня кальция в организме с помощью гормонов: паратгормона, кальцитриола и кальцитонина. Зависимость секреции кальцитонина от уровня эстрогенов и развитие остеопороза. Проявление дефицита кальция в организме. Гиперкальцемия. Магний. Биологические функции. Хлорофилл. Роль магния в стабилизации структур ДНК и РНК, в системе сопряженного окислительного фосфорилирования, в активации трансфераз, фосфоглюкомутаз, фосфатаз, в контроле входа в клетку и выхода из нее кальция, в регуляции сердечной деятельности. Условия усвоения катиона магния организмом. Проявления дефицита магния в организме. Щелочные металлы: натрий и калий. Натрий и его роль в поддержании осмотического давления, регулировании водного обмена, в обеспечении кислотно-основного равновесия, в передаче нервного импульса, в функционировании мышечных клеток, в действии ферментов. Место депонирования иона натрия. Роль калия в обеспечении функционирования клеточных мембран и в передаче нервного импульса, в сокращении мышц, в активации ферментов. Кофакторное и аллостерическое действие моновалентных катионов на ферменты. Калий как активатор фосфофруктокиназы и пируваткиназы. Активируемые ионом натрия факторы свертывания крови. Na+, K+-ATPаза: структура и механизм действия. Хлор. Соляная кислота и ее роль в пищеварении. Эссенциальные микроэлементы. Переходные металлы. Физико-химические свойства и биологические функции переходных металлов: незавершенность внутренних электронных оболочек (d-оболочек) атомов или ионов, способность к образованию координационных соединений, ферромагнетизм, участие в окислительно-восстановительных ферментативных реакциях в качестве кофакторов, в стабилизации структуры органических соединений в клетке. Железо. 4 группы белков организма, содержащих железо. Гемопротеины: гемоглобин, миоглобин, хлорокруорин. Гемоцианин, гемоэритрин, гемованадин. Цитохромы. Каталаза и пероксидаза. Типы соединений железа, поступающих в организм, и их усвоение организмом. Системы переноса железа из желудочно-кишечного тракта через энтероцит в кровь. Дуоденальный цитохром b и транспортер дивалентных металлов 1, перенос через базолатеральную мембрану энтероцита ферропротеином 1, окисление гефестином и связывание с трансферрином. Интегрин-мобилферриновая система. Роль ферритина и трансферрина в усвоении и транспорте железа. Структура трансферрина. Связывание ионов железа с N- и C-доменами трансферрина. Октаэдрическая структура металл-связывающих центров трансферрина. Структура рецептора трансферрина. Образование эндосомы в результате фосфорилирования рецептора с помощью протеинкиназы С, создание кислой среды внутри эндосомы и высвобождение ионов железа из трансферрина. Возвращение трансферрина в кровь. Хранение ионов железа в клетке в комплексе с ферритином. Тяжелая и легкая цепи ферритина. Изоферритины. Пространственная структура ферритина. Окисление иона железа при формировании железосодержащего кластера. Синтез ферритина. Сидеросомальный ферритин. Гемосидерин. Регуляция количества железа в клетке. Железочувствительный элемент (iron responsive element, IRE) мРНК рецептора трансферрина и мРНК ферритина. Регуляторные белки, взаимодействующие с IRE. Аконитаза. Нарушения метаболизма железа. Железодефицитная анемия. Патологические состояния, вызванные отсутствием систем вывода избытка железа из организма. Медь. Усвоение и транспорт меди: альбумин, транскупреин, церрулоплазмин, глицилгитстидиниллизин. Депонирование меди: металлотионеин. Способы защиты организма от токсического действия меди: купробелки, купротранспортеры, купрошапероны. Три типа медь-связывающих центров в составе биополимеров: моноядерный комплекс, содержащий тиолатный анион, − центр связывания меди I типа (синие белки: купредоксин, азурин, пластоцианин), моноядерный плоский комплекс − центр связывания меди II типа (аминооксидаза, Cu, Zn-супероксиддисмутаза, цитохром с оксидаза), динуклеаоный комплекс − центр связывания меди III типа (гемоцианины, тирозиназа). Белки, содержащие центры связывания меди разных типов (аскорбатоксидаза, церулоплазмин). Строение и функции церулоплазмина. Участие ионов меди в метаболизме ионов железа в организме. Патологические процессы, связанные с метаболизмом меди: синдром Менке, синдром Вильсона. Роль марганца в жизнедеятельности клетки. Марганец как активатор ферментов глюконеогенеза (пируваткарбоксилазы, изоцитратдегидрогеназы), гликозилтрансфераз. Mn-Супероксиддисмутаза и негемовая каталаза, содержащие динуклеарные комплексы марганца. Синтез кислорода марганецсодержащим водоокисляющим комплексом фотосистемы II хлорофилла растительной клетки. Участие марганца в процессах синтеза и обмена нейромедиаторов. Мутации, вызванные заменой магния марганцем в реакциях биосинтеза нуклеиновых кислот в клетке. Токсическое действие марганца на организм. Кобальт. Усвоение кобальта (внутренний фактор Касла). Транскобаламины. Корриновая система. Семейство витамина В12. Уникальность структуры витамина В12. Кобамидные и кобальт-зависимые ферменты.. Механизм реакций, катализируемых кобаламинзависимыми коферментами: внутримолекулярный перенос протона в реакциях изомеризации (метилмалонил-СоА-мутаза), реакции переноса метильных групп при синтезе метионина из гомоцистеина (тетрагидроптероилглутамат-метилтрансфераза). Хром. Роль и биологические функции хрома в организме. Фактор толерантности к глюкозе. Влияние хрома на клеточный рецептор инсулина. Токсические свойства хрома. Ферменты, содержащие молибден: нитратредуктаза, ксантиноксидаза, сульфитоксидаза. Молибдоптерины. Структура молибден-связывающего сайта на примере нитрогеназы (Mo-Fe-белковый кофактор) и ксантиноксидазы (молибдо-флавопротеина). Влияние тиомолибдатов на жизнедеятельность клетки. Цинк. Биологическая роль цинка. Цинк как кислота Льюиса. Тетраэдрические и октаэдрические комплексы цинка. Каталитический и структурный центры связывания иона цинка в белках. Цинк − кофактор ферментов (карбоксипептидаза, карбоангидраза, лактатдегидрогеназа, ДНК- и РНК-полимеразы, пируваткарбокилаза). Участие цинка в процессах биосинтеза инсулина. Восприятие вкуса и цинк (белок густин). Влияние цинка на усвоение витамина А. Супервторичная структура белка в виде «цинкового пальца», ее роль в белок-белковом и белок-нуклеиновом взаимодействии. Реакции организма на недостаток цинка. Лекция 2. Галоиды: хлор, фтор, бром и йод. Соляная кислота и пищеварение. Участие фтора в жизнедеятельности организма: фторгидроксиапатиты в составе костной ткани, перфторуглеродные заменители крови, регуляция активности карбоксилазы, костной фосфатазы, фосфоглюкомутазы, аденилатциклазы. Физиологическая роль брома. Токсическое действие брома. Йод и гормоны щитовидной железы. Монойодтирозин, дийодтирозин, трийодтиронин, тироксин. Тиреоглобулин. Окисление йода с помощью тироидпероксидазы. Структура и механизм действия тироидпероксидазы, йодирование тирозина в тиреоглобулине, образование моно- и дийодтирозинов. Синтез тироксина из дийодтирозинов в результате реакции сопряжения. Образование трийодтиронинов путем дейодирования тироксина. Механизм действия дейодиназ. Реверсивный трийодтиронин. Транспорт и метаболизм йодтиронинов. Биологические функции тиреоидных гормонов. Взаимодействие с ядерными рецепторами клеток-мишеней и активации транскрипции определенных генов. Селен. Биологическая роль селена в жизнедеятельности организма. Формы поступления селена в организм и выведения из организма. Белки, содержащие селенометионин и селеноцистеин. Включение селена в состав белков во время трансляции с помощью серил-тРНКSer, акролеил-тРНКSer, селеноцистеинил-тРНКSer. Условия включения селеноцистеина в белок в процессе трансляции: наличие стоп-кодона UGA, последовательности SECIS на 3’-конце мРНК, специфичных белков EFSec, SBP2. Роль селена как антиоксиданта. Проявления дефицита селена в организме. Потребность живых организмов в углеводах, липидах, белках и нуклеиновых кислотах. Полиеновые жирные кислоты. Насыщенные и ненасыщенные жирные кислоты. Цис- и транс-изомеры ненасыщенных жирных кислот. Незаменимые (эссенциальные) жирные кислоты: линолевая и -линоленовая кислоты. Синтез длинных жирных кислот из стеариновой кислоты путем удлинения жирной кислоты с помощью малонил-СоА: перенос двууглеродного фрагмента от малонилСоА на стеарилСоА, восстановление кетогруппы до гидроксильного остатка с помощью NADPH, дегидратация и восстановление двойной связи с помощью FADH2 с образованием насыщенной жирной кислоты, удлиненной на двухуглеродный фрагмент. Введение двойных связей в насыщенные жирные кислоты (десатурация) с помощью десатуразы. Цитохром b5 и FAD-зависимая цитохром b5-редуктаза. Семейства ω-3 и ω-6 полиненасыщенных жирных кислот. Биологические функции незаменимых жирных кислот: использование в качестве компонентов фосфолипидов мембран клеток и органелл и предшественников в биосинтезе эйкозаноидов. Эйкозаноиды: простагландины, лейкотриены, тромбоксаны. Гормоны местного действия. Образование арахидоновой кислоты из эссенциальной линолевой кислоты, включение в состав мембранных фосфолипидов. Синтез эйкозаполиеновых кислот. Высвобождение арахидоновой кислоты из фосфолипидов с помощью гидролиза фосфолипазой А2. Структура простагландинов, простациклинов, тромбоксанов. Простагландин-эндопероксид-синтаза (циклооксигеназа): циклооксигеназная и пероксидазная активности. Механизм действия циклооксигеназы. Арахидоновая кислота → нестабильное гидропероксидное производное простагландин G2 → простагландин Н2 → простагландины D2, E2, F2, простациклин I2 и тромбоксан А2. Молекулярные основы действия аспирина (ацетилсалициловой кислоты) на циклооксигеназу. Структура и синтез лейкотриенов. 5- (лейкоциты), 12- (тромбоциты) и 15-липоксигеназы (эозинофилы) и образование 5-, 12- или 15-гидропероксидэйкозатетраеноатов (ГПЭТЕ). Восстановление ГПЭТЕ до гидроксиэйкозатетраеноатов (ГЭТЕ) (лейкотриен В4), взаимодействие с глутатионом с образованием лейкотриена С4, отщепление остатка глутаминовой кислоты (лейкотриен D4), последующее отщепление остатка глицина (лейкотриен Е4). Механизмы действия эйкозаноидов и основные биологические эффекты. Н2-блокаторы. Инактивация эйкозаноидов. Лекция 3. Незаменимые и условно заменимые аминокислоты. Факторы, определяющие незаменимость. Функции незаменимых аминокислот. Биосинтез условно заменимых аминокислот: аргинина, цистеина, тирозина, гистидина. Синтез аргинина в цикле мочевины. Реакция гидроксилирования фенилаланина фенилаланингидроксилазой до тирозина. Механизм действия фенилаланингидроксилазы. Тетрагидробиоптерин. Фенилкетонурия. Катаболизм тирозина в печени с образованием фумарата и ацетоацетата через промежуточные соединения ─ гидроксофенилпируват, гомогентизиновую кислоту, малеилацетоацетата и фумарилацетоацетата. Превращение тирозина в щитовидной железе в тироксин и трийодтиронин, в меланоцитах − в меланины. Cu- и Fе-зависимые тирозиназы. Биосинтез цистеина из метионина и серина через промежуточные соединения − гомоцистеин и цистатионин. Пути использования цистеина: белки, глутатион, таурин, кофермент А, синтез глюкозы, сульфаты. Биосинтез гистидина из АТР и рибозы через промежуточные соединения − N’–(5’-фосфорибозил)АМР, фосфорибозилформимино-5-амино-имидазол-4-карбоксамид рибонуклеотид, фосфорибулозилформимино-5-аминоимидазол-4-карбоксамид рибонуклеотид, имидазол- глицерл-3-фосфат, имидазолацетол-3-фосфат, гистидинол. Расщепление гистидина с образованием глутамата через уроканиновую кислоту, 4-имидазолон-5-пропионовую кислоту, N формиминоглутамат. Декарбоксилирование гистидина в тучных клетках в гистамин. Биологическая роль гистамина. Лекция 4. Витамины. Основные группы витаминов: витамины как предшественники коферментов, витамины-антиоксиданты, витамины-гормоны. Водорастворимые и жирорастворимые витамины. Витамины-предшественники коферментов. Витамины, участвующие в дегидрогеназных реакциях: никотиновая кислота и никотинамид, рибофлавин, тиамин, аскорбиновая кислота. Превращение в активные формы коферментов в результате трансферазных реакций: переноса фосфатных групп (FMN, тиамин), нуклеотидильных остатков (FAD). Биосинтез никотиновой кислоты при катаболизме триптофана через N-формилкинуренин, кинуренин, 3-гидроксикинуренин, 3-гидроксиантранилат, 2-амино-3-карбоксимуконат 6-семиальдегид, хинолинат. Образование NAD+ из никотиновой кислоты и фосфорибозилпирофосфата через промежуточные производные: никотинат рибонуклеотида и дезамидо NAD+. Витамины, участвующие в реакциях декарбоксилирования (тиамин, пиридоксаль) и фиксации углекислоты (биотин). Переход в активную форму путем реакций фосфорилирования. Витамины В6, участвующие в лабилизации связи α-углеродного атома аминокислотного остатка с заместителями (аминогруппой, карбоксильной группой, боковым радикалом), приводящей к разрыву соответствующей связи (реакции трансаминирования, декарбоксилирования, рацемизации) с образованием в качестве промежуточного соединения основания Шиффа (альдимина). Тиаминпирофосфат в окислительном декабоксилировании пирувата и α-кетоглутарата (пируватдегидрогеназный и α-кетоглутаратдегидрогеназный комплексы) и в лиазном отщеплении СО2 от пирувата с образованием ацетальдегида (гликолиз, спиртовое брожение). Биотин − простетическая группа карбоксилаз (синтез малонилСоА из ацетилСоА, образование оксалоацетата из пирувата). Витамины, обеспечивающие перенос ацильных группировок (пантотеновая кислота, липоевая кислота). Биосинтез СоА из пантотеновой кислоты, АТР и цистеина путем образования промежуточных соединений: фосфопантотената, фосфопантотенилцистеина, фосфопантотенилмеркаптоэтаноламина, дефосфоСоА. Липоевая кислота − простетическая группа дигидролипоилтрансацетилазы. Участие витаминов в переносе одноуглеродных фрагментов (фолиевая кислота, кобаламин, S-аденозилметионин, биотин). Восстановление фолиевой кислоты в дигидрофолиевую кислоту и далее в тетрагидрофолиевую кислоту (ТГФК). Пути образования одноуглеродных фрагментов: N5,N10-метиленТГФК (синтез глицина из серина с переносом гидроксиметильной группы на ТГФК при участии пиридоксальфосфата), N5,N10-метенилТГФК (окисление N5,N10-метиленТГФК), N5- или N10-метилТГФК (восстановление N5,N10-метиленТГФК), N5- или N10-формилТГФК (гидролиз N5,N10-метенилТГФК), N5- или N10-формиминоТГФК (перенос с N-формиминоглутамата, промежуточного продукта распада гистидина). Метилкобаламин (синтез метионина из гомоцистеина и в синтезе тиминовых нуклеотидов с использованием производных ТГФК). Дезоксиаденозилкобаламин (превращения жирных кислот с нечетным числом углеродных атомов и аминокислот с разветвленной углеводородной цепью). Синтез S-аденозилметионина (SAM) из метионина и АТР. Витамины-антиоксиданты: аскорбиновая кислота, токоферолы и токотриенолы, каротиноиды и витамины группы А, биофлавоноиды. Реакции модификации биополимеров под действием активных форм кислорода. Витамины-антиоксиданты − механизм защиты клетки от активных форм кислорода. Реакции восстановления с участием аскорбиновой кислоты активных форм кислорода, окисленных форм витамина Е. Семейство витамина Е. Предотвращение окисления ненасыщенных жирных кислот в липидах мембран с помощью токоферолов и токотриенолов. Обрыв ПОЛ. Структура токоферолов и токотриенолов (хромановое кольцо и боковая фитильная цепь). Образование токофероксильного радикала, 8а-гидрокситокоферона или 7,8-(или 4а,5)-эпокси-8а-гидроперокситокоферона, гидролиз до токоферилхинона, 5,6-(или 2,3)-эпокситокоферилхинона, восстановление до токоферилгидрохинона. Два пути метаболизма витамина Е в организме: образование токофероновой кислоты и ее лактона при взаимодействии с активными формами кислорода, цитохром Р450-зависимое - и -окисление алкильной части токоферола с образованием 2-(2’-карбоксиэтил)-гидроксихромана, конечного продукта катаболизма витамина Е. Усиление антиоксидантных свойств витамина Е в комплексе с аскорбиновой кислотой, витамином А и селеном. Восстановление токофероксильного радикала клеточными восстановителями. Обезвреживание электрофильных мутагенов (пероксинитрит) с помощью γ-токоферола. Биологические функции витамина Е, отличные от антиоксидантных. Семейство витамина А. Каротиноиды. Цис- и транс-изомеры. Окисление каротиноидов 15,15’-диоксигеназной системой до ретиналя с последующим восстановлением ретинолоксидазой до ретинола. Форма и место депонирования витамина А в организме. Механизм антиоксидантной защиты организма с помощью витамина А. Участие ретиналя в зрительном цикле. Фоторецепторные клетки: палочки и колбочки. Выделение нейромедиатора, его воздействие на окончания нейронов и передача сигнала по зрительным нервам в мозг. Зрительный каскад. Родопсин и его простетическая группа 11-цис-ретиналь. Изомеризация 11-цис-ретиналя под действием фотона света в 11-транс-ретиналь, активация связанного с рецептором-родопсином гетеротримерного G-белка трансдуцина и с помощью α-субъединицы трансдуцина cGMP-фосфодиэстеразы. Гидролиз cGMP, закрытие катионных каналов в мембране зрительных клеток, гиперполяризация мембраны, снижение секреции нейротрансмиттера и передача зрительного сигнала. Выключение зрительного сигнала: уменьшение концентрации иона кальция, приводящее к высвобождению родопсинкиназы из комплекса с рековерином и к фосфорилированию с ее помощью родопсина, связывание с фосфорилированным родопсином аррестина. Инактивация трансдуцина, прекращение гидролиза cGMP. Распад родопсина на опсин и транс-ретиналь, восстановление транс-ретиналя в транс-ретинол, изомеризация в 11-цис-ретинол, окисление в 11-цис-ретиналь. Дефосфорилирование опсина и повторное образование родопсина. Восстановление темнового уровня cGMP с помощью гуанилатциклазы. Регуляция зрительного процесса изменением концентрации ионов кальция. Витамин К. Кофермент карбоксилаз. Основная функция в организме − синтез остатка карбоксиглутаминовой кислоты в составе проферментов свертывающей системы крови. Восстановление в активную форму дигидрохинона витамина К с помощью NADPH-зависимой витамин К-редуктазы при попадании в организм с пищей. Окисление кислородом до алкоксида витамина К, образование карбаниона, его карбоксилирование с образованием карбоксиглутаминовой кислоты и эпоксида витамина К. Регенерация дигидрохинона витамина К тиоредоксин-подобным белковым комплексом, состоящим из витамин К-2,3-эпоксидредуктазы, протеиндисульфидизомеразы и оксидазы эндоплазматического ретикулума. Витамины-гормоны: ретиноевая кислота, стероидные витамины. Пути биосинтеза ретиноевой кислоты. Изомеры ретиноевой кислоты. Биологические функции и механизм действия ретиноевой кислоты. Семейство рецепторов ретиноевых кислот. Структура рецептора ретиноевой кислоты. Активация рецептора связыванием гормона, диссоциация корепрессорного комплекса, связывание коактиваторного комплекса и запуск процесса транскрипции генов, экспрессия которых регулируется ретиноевыми кислотами. Витамины группы D (кальциферолы). Синтез витаминов D2 и D3 фотоизомеризацией провитаминов (эргостерина и 7-дегидрохолестерина). Гидроксилирование витамина D3 цитохромом Р450 в положениях 25 и 1 с образованием кальцитриола. Механизм действия кальцитриола. Структура рецептора кальцитриола. Комплекс кальцитриол − рецептор − транскрипционный фактор генов-мишеней. Гены-мишени кальцитриола. Инактивация кальцитриола. Биофлавоноиды. Витаминоподобные соединения: оротовая, пангамовая и липоевая кислоты, инозит, убихиноны, метилметионин, карнитин. Лекция 5. |
Похожие:
 | Лабораторная работа «Химический состав клетки» Многообразие живых организмов. Основные свойства живых организмов: клеточное строение, сходный химический состав, обмен веществ и... | | Конспект №1 «Химический состав клетки» В состав живых организмов входит большая часть химических элементов Периодической системы Д. И. Менделеева. Для 24 известны функции,... |
 | 1. Химический состав живых организмов Учебно-методический комплекс предназначен для студентов III курса факультета естественных наук, направление подготовки 020400 "Биология"... | | 1. Химический состав живых организмов Учебно-методический комплекс предназначен для студентов III курса факультета естественных наук, направление подготовки 06. 03. 01... |
| 1. Химический состав живых организмов Учебно-методический комплекс предназначен для студентов III курса факультета естественных наук, направление подготовки 020201 "Биология"... | | Химический состав клетки «Генетика – наука о наследственности и изменчивости организмов» или Презентация на тему |
| Разнообразие растений ... | | Тематическое планирование по биологии. Составлено с учетом программы и учебника ... |
| Лекции Название лекции Круг вопросов Период: октябрь-январь 1 Входной тест 2 Биология как наука. Свойства живых организмов. Методы исследования живых организмов. Уровни жизни | | Признаки живых организмов. Основные отличия живых организмов и неживой природы Решить эту задачу можно на основе преемственного развития ведущих биологических законов, теорий, идей, обеспечивающих фундамент для... |
| Уважаемые коллеги! Информируем, что к III общероссийскому семинару... Биология как наука. Свойства живых организмов. Методы исследования живых организмов. Уровни жизни | | Тематическое планирование по биологии, 6 класс Многообразие живых организмов, основные признаки. Отличие живого от неживого Основные признаки живых организмов |
| Программа по формированию навыков безопасного поведения на дорогах... В курс биологии 7-го класса включен материал по сравнительной характеристике основных групп живых организмов. Это позволяет школьникам... | | Рабочая программа По предмету «Биология. Многообразие живых организмов»... Программа предназначена на изучение предмета «Биология. Многообразие живых организмов» в образовательных учреждениях |
| Окб астрон Приемник (3) электромагнитных сигналов имеет устройство для извлечения частотных составляющих, характерных для живых организмов,... | | Рабочая программа по курсу «Биология. Многообразие живых организмов» Н. И. Сонин, В. Б. Захаров, Е. Т. Захарова «Биология. Многообразие живых организмов». Программа является продолжением линии Н. И.... |
