Российской федерации

Рекомендуемая литература для подготовки докладов

1. 
   Эллиот В., Эллиот Д. Биохимия и молекулярная биология. М., Академкнига, 2002.
   
2. 
   Белясова Н. Биохимия и молекулярная биология. М., Книжный дом, 2004.
   
3. 
   Патрушев Л.И. Экспрессия генов. М., Наука, 2000.
   
4. 
   Патрушев Л.И. Искусственные генетические системы. Генная и белковая инженерия в 5 томах Издательство: М.: Наука, 2004. – 530 с.
   
5. 
   Писарчик А.В., Картель Н.А. Простые повторяющиеся последовательности и экспрессия генов // Молекулярная биология. – 2000. ­– Т. 34. № 3. – С. 357-362.
   
6. 
   Щербаков В.Г., Лобанов В.Г., Прудникова Т.Н. и др., Биохимия. – Изд-во «Гиорд», 2003.
   
7. 
   Шапиро Я.С., Биологическая химия. Учеб. пособие. – Изд-во «ЭЛБИ-СПб», 2004.– 368 с.
   
8. 
   Граник В.Г. Основы медицинской химии. – М.: Вузовская книга. 2001. – 384 с.
   

9. 
   Представителями каких групп белков являются коллаген (А), миозин (Б), гемоглобин (В): а) глобулинов; б) хромопротеидов; хромопротеидов; в)протеноидов.
   
10. 
    Вычислите рНi аминокислот для аланина, серина, глутаминовой кислоты, гистидина, исходя из величины рК аминокислот.
    
11. 
    Каково направление движения пептидов ( сотаются на старте, движутся к аноду или катоду) в процессе электрофореза при рН2,0; 3,5; 6,5; 10: а)Лиз-гли-ала-глу; б) глу-гли-ала-глу; в) гли-гли-ала-лиз?
    

1. 
   увеличении скорости реакции
   
2. 
   снижении энергии активации
   
3. 
   достижении оптимальной концентрации субстрата и продукта реакции
   
4. 
   создании оптимального значения рН
   
5. 
   увеличении энергии активации реагирующих веществ
   

1. 
   кофермент
   
2. 
   альфа-спираль молекулы фермента
   
3. 
   апофермент
   
4. 
   холофермент
   
5. 
   аллостерический центр фермента
   

1. 
   типом катализируемой реакции
   
2. 
   структурой
   
3. 
   субстратной специфичностью
   
4. 
   активностью
   
5. 
   органной принадлежностью
   

1. 
   увеличения скорости синтеза ферментов
   
2. 
   повышения проницаемости клеточных мембран
   
3. 
   некроза клеток
   
4. 
   усиления органного кровотока
   
5. 
   отека клеток
   

1. 
   активность фермента
   
2. 
   константу Михаэлиса-Ментен
   
3. 
   концентрацию фермента
   
4. 
   концентрацию ингибитора
   
5. 
   коэффициент молярной экстинкции
   

1. 
   ионные
   
2. 
   водородные
   
3. 
   гидрофобные
   
4. 
   дисульфидные
   

1. 
   гидролазы
   
2. 
   изомеразы
   
3. 
   оксидоредуктазы
   
4. 
   лиазы
   
5. 
   лигазы
   
6. 
   трансферазы
   

1. 
   оксидоредуктазы
   
2. 
   гидролазы
   
3. 
   изомеразы
   
4. 
   лиазы
   
5. 
   лигазы
   
6. 
   трансферазы
   

1. 
   апоферментом
   
2. 
   якорным участком активного центр
   
3. 
   аллостерическим центром
   
4. 
   субстратом
   

1. 
   трансферазы
   
2. 
   оксидоредуктазы
   
3. 
   лиазы
   
4. 
   лигазы
   
5. 
   изомеразы
   
6. 
   гидролазы
   

1. 
   оксидоредуктазы
   
2. 
   гидролазы
   
3. 
   изомеразы
   
4. 
   лиазы
   
5. 
   лигазы
   
6. 
   трансферазы
   

1. 
   лиазы
   
2. 
   лигазы
   
3. 
   оксидоредуктазы
   
4. 
   гидролазы
   
5. 
   трансферазы
   
6. 
   изомеразы
   

1. 
   от 36 до 38 градусов
   
2. 
   от 40 до 44 градусов
   
3. 
   от 0 до 8 градусов
   
4. 
   от 30 до 34 градусов
   

1. 
   пепсин расщепит трипсин
   
2. 
   трипсин расщепит пепсин
   
3. 
   ничего не произойдет
   
4. 
   взаимное расщепление молекул
   

1. 
   непрерывно возрастает пропорционально концентрации фермента
   
2. 
   не изменяется
   
3. 
   сначала растет, затем остается на одном уровне
   
4. 
   сначала возрастает, затем падает
   
5. 
   сначала убывает, затем возрастает
   

1. 
   молекулярная активность
   
2. 
   потенциальная скорость превращения субстрата
   
3. 
   сродство к субстрату
   
4. 
   специфичность по отношению к разным субстратам
   
5. 
   прочность фермент-субстратного комплекса
   

1. 
   лактатдегидрогеназа
   
2. 
   пируватдегидрогеназа
   
3. 
   пепсин
   
4. 
   сукцинатдегидрогеназа
   
5. 
   малатдегидрогеназа
   
6. 
   уреаза
   

1. 
   денатурация молекулы фермента
   
2. 
   механизм не известен
   
3. 
   связывание с активным центром фермента
   
4. 
   связывание с аллостерическим центром фермента
   
5. 
   образование прочного, не диссоциирующего энзим-субстратного комплекса
   

1. 
   каталаза
   
2. 
   пероксидаза
   
3. 
   холинэстераза
   
4. 
   аскорбатоксидаза
   
5. 
   лактатдегидрогеназа
   

1. 
   Ферменты ускоряют протекание как прямой, так и обратной реакции.
   
2. 
   Скорость ферментативной реакции увеличивается с увеличением рН среды.
   
3. 
   Всегда ли происходит образование фермент-субстратного комплекса в процессе ферментативной реакции?
   
4. 
   Можно ли наблюдать за скоростью ферментативной реакции по изменению молекулы кофермента?
   
5. 
   Всегда ли ингибирование фермента необратимо?
   
6. 
   Используют ли препараты очищенных ферментов в терапевтических целях?
   

1. 
   ацетильной;
   
2. 
   метильной;
   
3. 
   СО₂;
   
4. 
   фосфорильной;
   

1. 
   тиаминпирофосфат;
   
2. 
   флавинаденинмононуклеотид;
   
3. 
   никотинамидадениндинуклеотид;
   
4. 
   пиридоксальфосфат?
   

1. 
   витамин А;
   
2. 
   токоферол;
   
3. 
   рибофлавин;
   
4. 
   пиридоксаль;
   
5. 
   биотин.
   

1. 
   Рибоза является альдопентозой?
   
2. 
   Скорость гликолиза и гликогенолиза контролируется гексокиназой?
   
3. 
   Положительный баланс гликогенолиза составляют 2 молекулы АТФ?
   
4. 
   Образование АТФ и НАДФ•Н₂ характеризует анаболические процессы.
   
5. 
   Относится ли цитохром С к гемопротеинам?
   
6. 
   Все реакции гликолиза обратимы.
   
7. 
   Относится ли пируваткиназа к классу гидролаз?
   

1. 
   Положительный баланс цикла Кребса составляют 15 молекул АТФ.
   
2. 
   Доля окисления пирувата в общем энергообмене организма незначительна. Пентозо-фосфатный цикл окисления углеводов – анаэробный процесс.
   
3. 
   Глюконеогенез- процесс обратный гликолизу.
   
4. 
   Тиаминпировосфат содержит витамин В₆ в качестве кофактора.