Введение физическая химия
Скачать 2.17 Mb.
|
ТЕОРИЯ КАТАЛИЗА По механизму принято различать катализ гомогенный, гетерогенный и ферментативный (микрогетерогенный). Гомогенный катализ протекает в одной фазе. Катализатор равномерно распределяется между молекулами или ионами катализируемого реагента и между ними нет поверхности раздела фаз. К нему следует отнести омыление сложных эфиров, гидролиз дисахаридов при участии кислот или щелочей и др. Гетерогенный катализ протекает на поверхности раздела двух фаз. Реакция идет на поверхности катализатора, поэтому имеет значение величина активной поверхности, ее структура, пористость и т.д. Гетерогенный катализ протекает в несколько стадий:
Катализаторы вступают в соединение с реагентами неоднократно, поэтому небольшое количество катализатора способно изменять большое количество реагента. Ферментативный (микрогетерогенный) катализ протекаем в среде живого организма.
Катализатор в процессе реакции образует нестойкие промежуточные соединения с реагентами, что снижает энергию активации. А + В → АВ без катализатора. А + К → АК; АК + В → АВ + К. Скорость гомогенного каталитического процесса зависит от скорости образования и разложения промежуточных соединений. При гетерогенном катализе промежуточные соединения образуются на поверхности катализатора, реагент претерпевает структурное преобразование, приводящее к изменениям прочности внутримолекулярных связей, в результате чего образуется продукт реакции, при этом снижается энергетический барьер, скорость реакции возрастает. 2. АДСОРБЦИОННАЯ ТЕОРИЯ. В этой теории предполагается, что скорость химического процесса возрастает за счет адсорбции молекул реагента на катализаторе. Различают адсорбцию физическую и химическую. Большое значение имеет неоднородность поверхности катализатора и изменение адсорбируемого вещества под влиянием активной поверхности катализатора. Считается, что реагент фиксируется на катализаторе не менее чем двумя точками, в результате между ними возникает растяжение связей с последующим их разрывом или перераспределением. 3. ЭЛЕКТРОННАЯ ТЕОРИЯ. Эта теория является наиболее современной и самой сложной по объяснению, в деталях не разработана. Согласно этой теории катализаторы - металлы или их окислы, хлориды и др., могут влиять на электронную оболочку связи адсорбированного на них реагента, вызывая их изменение с последующей перестройкой связей и образованием нового продукта. 4. МУЛЬТИПЛЕТНАЯ ТЕОРИЯ. Она может рассматриваться как обобщающая адсорбционной теории и теории ферментативного катализа. В основе теории лежит принцип геометрического или структурного соответствия и принцип образования комплексов. У катализатора предполагается наличие активных центров структурно соответствующих реагенту. На этом активном центре образуется мультиплетный комплекс в результате адсорбции на нем реагента. Для разных реакций число адсорбционных участков на активном центре принимается равным 2 (дуплет), 3 (триплет), 4 (квартет) и т.д., в общем случае - мультиплет. Теория рассматривается как теория геометрического подобия активного центра катализатора и реагента. При образовании мультиплетного комплекса между реагирующими молекулами выделяется энергия, необходимая для разрыва связей. 5. ТЕОРИЯ ФЕРМЕНТАТИВНОГО КАТАЛИЗА. Ферменты - это биологические катализаторы белковой природы, входящие в состав клеток и биологических жидкостей живого организма. Они катализируют все химические реакции, совокупность которых составляет обмен веществ. В катализе участвуют ферментные белки, имеющие активный центр - контактную площадку для реагента. Во взаимодействии активного центра с реагентом - субстратом, участвуют химические, ковалентные, водородные, ван-дер-ваальсовые силы. У простых ферментов активный центр образуется за счет аминокислотных остатков сближенных в его конфигурации на уровне третичной структуры ферментной белковой молекулы. Он может быть один (трипсин), три, четыре, реже больше. У сложных ферментов активный центр находится в составе небелковой части. Ферментативную реакцию принято изображать: F + S  FS  F + P,где F – фермент, S – субстрат FS – фермент-субстратный комплекс P – продукты реакции. Скорость реакции зависит: v = vmax ∙  ,КS очень мала, если k1.1 » k1.2 Уравнение Михаэлиса применимо к начальной стадии реакции, а затем: v = vmax ∙  ,Причем Km>Ks если v = vmax ∙ S, тоKm = [S]. v - скорость vmax - максимальная скорость Km- константа Михаэлиса Константа Михаэлиса (Km) характеризует сродство субстрата к ферменту, определяется графически и представляет собой концентрацию субстрата, при которой скорость реакции равна 1/2vmax. В общем виде механизм действия ферментов представлен на рисунке 4.  Рис. 4. Механизм действия фермента на субстратный комплекс с образованием продуктов реакции. I - Сближение субстрата и фермента, ориентация субстрата относительно активного центра фермента. II - Образование фермент-субстратного комплекса: сорбция субстрата на поверхности активного центра (FS). III - Выход продукта с поверхности активного центра и восстановление фермента. ФАКТОРЫ, ВЛИЯЮЩИЕ НА ДЕЙСТВИЕ КАТАЛИЗАТОРА
ОСНОВНЫЕ СВОЙСТВА КАТАЛИЗАТОРОВ
Например, одна молекула платины может участвовать в превращении одного млн. молекул NН3 в НNО3, уменьшение количества катализатора связано с механической потерей.
Скорость химической реакции зависит от числа столкновений активных молекул. Каталитические процессы протекают через стадии образования промежуточных соединений реагента с катализатором, сопровождаемые увеличением скорости химической реакции по причине увеличения числа активных молекул, и в результате реакция протекает на более низком энергетическом уровне (рис. 5).  Рис. 5. Уровень энергии активаций реакции без катализатора и с катализатором. 5. Дисперсность катализатора оказывает влияние на процесс. При гомогенном катализе скорость процесса пропорциональна концентрации катализатора. При гетерогенном катализе имеет значение величины удельной поверхности катализатора. Она зависит от степени дисперсности, степень дисперсности может определять активность катализатора и иногда направление процесса. Рост каталитической активности платины зависит от увеличения ее общей поверхности; платиновая проволока менее активна, чем порошок, более активна платиновая чернь, а еще более - коллоидная платина. Активность катализатора растет с увеличением степени дисперсности до определенного предела, а затем уменьшается, так как теряется гетерогенность системы. Ферментативному катализу присущ ряд особенностей:
1 г кристаллического пепсина приводит к гидролизу 50 кг коагулированного яичного белка 1 г кристаллического ренина створаживает 72 тонны молока. 1 моль железа в составе каталазы в 1 млрд. раз активнее в реакции разложения Н2О2→ Н2О + О2, чем 1 моль неорганического железа. 2. Каталитическое действие ферментов проходит в мягких условиях живого организма при: температуре 37-40°С, невысоком давлении, средних значениях рН среды. Каталитическая активность фермента может быть охарактеризована молекулярной активностью: число молекул реагента (субстрата), превра щаемых в единицу времени (1 мин) ферментом при оптимальных или стандартных условиях - катал. В лабораторных определениях расчет активности ферментов часто ведется на 1 мл сыворотки крови, в которой присутствует исследуемый фермент. Об активности ферментов судят по количеству одного из продуктов реакции, либо по количеству оставшегося неизменным реагента (субстрата) в единицу времени (1 час), поэтому сравнение возможно по единицам, действующим в рамках конкретной методики. 3. Высокая специфичность. Она значительно выше, чем у других катализаторов. Причина высокой специфичности в специфичности активного центра фермента конкретному реагенту (субстрату). Специфичность является индивидуальной (абсолютной), если активный центр имеет сродство только к одному веществу, и групповой (относительной), если активный центр имеет сродство к группе похожих реагентов. Активный центр - это группа атомов на поверхности фермента для соприкосновения с молекулой субстрата. Его образование осуществляется на уровне организации третичной структуры ферментного белка. По теории немецкого химика Фишера активный центр идет на контакт с субстратом, подходящим ему как «ключ к замку», т.е. субстрат должен соответствовать конфигурации активного центра (или наоборот). 4. Белковая природа фермента создает особую чувствительность его активного центра к изменениям внешних условий: температуры, рН среды, присутствию посторонних веществ. Изменение этих внешних условий позволяет менять активность ферментов и в итоге - скорости ферментативной реакции. Влияние этих факторов на скорость катализируемой реакции рассматривает ферментативная кинетика. КОНТРОЛЬНЫЕ ВОПРОСЫ
ОСНОВЫ ХИМИЧЕСКОЙ ТЕРМОДИНАМИКИ Термодинамика - это наука о закономерностях обратимых превращений энергии в системах находящихся в состоянии равновесия или перехода в это состояние. Она устанавливает взаимосвязь между различными видами энергии, изучает возможность, направленность и пределы самопроизвольно текущих процессов. ОСНОВНЫЕ ЗАКОНЫ ТЕРМОДИНАМИКИ получены на основе практического опыта и называются первым, вторым и третьим началами термодинамики. Первое начало термодинамики выражает закон сохранения и превращения энергии для систем, в существовании которых имеет значение тепловой процесс. Согласно закону, энергия не исчезает без следа и не возникает из ничего, а лишь переходит из одной формы в другую в эквивалентных количествах. В изолированной системе общий запас энергии остается постоянным независимо от превращений, происходящих в системе. Внутренняя энергия является однозначной и непрерывной функцией состояния системы и не зависит от пути превращения. Первое начало термодинамики применимо к живым организмам. Для них характерен обмен веществ (анаболизм и катаболизм). В ходе анаболизма в организм поступают питательные вещества, которые перевариваются в желудочно-кишечном тракте и всасываются через стенку кишечника в кровь, разносятся по всему организму. Из этих веществ организм строит органические соединения - структурную и функциональную основу клеток, тканей, органов, а другая их часть идет на получение энергии, необходимой для жизнедеятельности, в живом организме это система тканевого дыхания, обеспечивающая его биоэнергетику. Второе начало термодинамики определяет возможность термодинамического процесса и предел его протекания. По постулату Клаузиуса (1850 г.), теплота самопроизвольно не может переходить от холодного тела к горячему, и в самой идеальной системе часть теплоты превращается в работу, а часть рассеивается в виде тепла. Живые организмы использующие питательные вещества в процессе биологического окисления: глюкозу в пентозном пути, жирных кислот в процессе окисления, фосфоглицеринового альдегида в гликолизе и ацетил-КоА в цикле Кребса, сопряженного с фосфорилированием - образованием АТФ, около половины полученной энергии выделяют в виде теплоты. Третье начало термодинамики (постулат Планка): Энтропия правильно образованного кристалла равна нулю. В. Нернст (1906 г.) вывел тепловую теорему, по которой сопоставление экспериментальных величин ΔН и ΔG для реакций, протекающих в конденсированных системах, показывает, что в области низких температур при приближении к абсолютному нулю значения ΔН и ΔG сближаются. Математически это запишется так ΔН=ΔG (ΔН = ΔG и  = 0) и ΔS  0,М. Планк (1912 г.) дополнил теорему Нернста гипотезой, называемой третьим началом термодинамики: энтропия всех тел при температуре абсолютного нуля равна нулю. Из этого начала вытекает ряд важных следствий о свойствах веществ около абсолютного нуля, значение которого система достигать не может, а может только приближаться. Различают физическую, химическую и биохимическую термодинамику. Физическая или общая термодинамика изучает законы превращения теплоты и механической работы. Химическая термодинамика исследует превращения различных видов энергии при химических реакциях в процессе растворения, испарения, кристаллизации, адсорбции. Биохимическая термодинамика изучает превращения в живых организмах биохимической и других форм энергии - тепловой, механической, электрической, поверхностной. Особенностью термодинамики является применимость ее только к макросистемам. Для будущих специалистов ветеринарной практики особый интерес представляет химическая и биохимическая термодинамика. Химическая термодинамика является разделом физической химии, использующим законы термодинамики при изучении химических и физико-химических процессов. Раздел включает термохимию, учение о химическом равновесии, о растворах, фазовых переходах и процессах на границе раздела фаз - поверхностных явлениях. Термодинамические данные применяются для определения выходов продуктов химической реакции, для объяснения реакций обмена веществ живого организма. В качестве вступления необходимо остановиться на некоторых общих положениях термодинамики. Объектом изучения служит тело или совокупность взаимодействующих тел, обособленных физическими или воображаемыми границами раздела от окружающей среды, так называемая термодинамическая система (ТДС). Термодинамическая система может быть гомогенной (состоит из одной фазы) или гетерогенной (состоит из нескольких фаз). Фазой называют совокупность однородных частиц системы, имеющих одинаковый состав во всем объеме, одинаковые физико-химические свойства. Фаза отделена от других частей системы поверхностью раздела. Вещества, из которых состоит система, называют компонентами. Термодинамические системы бывают открытыми и закрытыми (частный случай – изолированными). Открытая термодинамическая система обменивается с окружающей средой энергией и массой (или производит работу). Закрытая термодинамическая система обменивается с окружающей средой только энергией, но не массой (не производит работу). Изолированная система не обменивается с окружающей средой ни массой, ни энергией, т.е. они постоянны. Живые организмы являются открытыми термодинамическими системами, то есть они обмениваются с внешней средой веществами своего обмена и энергией в форме теплоты и работы. Изолированные системы с течением времени переходят в состояние термодинамического равновесия и не могут самопроизвольно выйти из него. Свойства любой термодинамической системы определяются ее параметрами: температурой, давлением, объемом и другими. Совокупность этих параметров определяет ее состояние. Изменение одного или нескольких параметров называется термодинамическим процессом. Равновесным состоянием называют такое состояние системы, когда основные параметры произвольно во времени не меняются и из такого состояния самостоятельно ТДС выйти не может. При постоянстве всех параметров в течение определенного времени система считается стационарной. Стационарным состоянием называют такое состояние системы, когда параметры остаются неизменными в интервале определенного времени. Такое состояние типично для живых организмов, у которых перемещение веществ и энергии из среды и обратно имеет определенную скорость. ТДС характеризуется функциями состояния, к которым относятся: внутренняя энергия (U), энтальпия (Н), энтропия (S), свободная энергия (изохорно-изотермический потенциал - А и связанная энергия (изобарно-изотермический потенциал - G). На рис. 6 показана связь между этими величинами:  Рис. 6. Соотношение между термодинамическими функциями. ВНУТРЕННЯЯ ЭНЕРГИЯ системы зависит от природы составляющих ее веществ их массы и внешних условий (первое начало термодинамики). Ее величину определяют опытным путем при переходе ТДС в другое состояние: ΔU = U2 – U1. Величина ΔU положительна, если внутренняя энергия системы возрастает и отрицательна, если внутренняя энергия убывает. Изменение внутренней энергии ΔU системы может происходить за счет обмена теплотой Q и работой W с окружающей средой. Тогда из первого начала термодинамики, которое связано с законом сохранения энергии: в любой изолированной системе запас энергии остается постоянным, а отсюда вытекает закон эквивалентности энергии: разные формы энергии переходят друг в друга в строго эквивалентных количествах. Внутренняя энергия является функцией состояния, т.е. ее изменение не зависит от пути процесса, а зависит только от начального и конечного состояния системы. И так, полученная системой извне теплота Q расходуется на приращение внутренней энергии ΔU и работу W, совершенную системой Q = ΔU + W В отличие от внутренней энергии теплота и работа не являются функциями состояния, они зависят от пути процесса. Разность их не зависит от пути процесса ΔU= Q – W. ЭНТАЛЬПИЯ (Н) - теплосодержание системы, при р и Т = const ее изменение равно изменению внутренней энергии и работе по расширению объема: ΔН= ΔU + р  V.Изменение энтальпии (ΔН) при протекании химических реакций рассматривают как разность (только при р и Т = const). Величина ΔН положительна, если тепло поглощается системой - ЭНДОТЕРМИЧЕСКАЯ реакция (теплота поглощается), и отрицательная, если ЭКЗОТЕРМИЧЕСКАЯ реакция (теплота выделяется в системе). Это термодинамическое правило знаков. В иностранной литературе используется термохимическое правило знаков, где все наоборот. Энтальпия - это тепловой эффект процесса с соответствующим знаком (+ или –). Тепловой эффект при v = const – Qv (изохорный), а при p = const - Qp (изобарный) Qv = ΔU; Qp = ΔН Qр = ΔU + рΔV = ΔН Qр – Qv = рΔV =  Величину U используют при исследовании процессов при v = const, а величину Н при p = const.При помощи закона Гесса можно определить тепловой эффект реакции. Тепловой эффект химической реакции равен разности между суммой теплот образования продуктов реакции и суммой теплот образования исходных веществ:  ,где ΔН – тепловой эффект реакции,  – сумма теплот образования продуктов реакции,  – сумма теплот образования исходных веществ, n и m – стехиометрические коэффициенты соответственно продуктов реакции и исходных веществ.ЭНТРОПИЯ (S) - функция неупорядоченности системы (второе начало термодинамики). Величина энтропии (ΔS) зависит от температуры и давления, и влияют на состояние равновесия, показывая в каком направлении, будет в действительности протекать процесс. Примером может служить диффузия газов в сосудах при удалении перегородки между ними (рис. 7).  Рис. 7. Диффузия газов в сосудах с перегородкой и удалении перегородки. В этом случае произошло уменьшение внутренней энергии и увеличение энтропии за счет перехода системы из упорядоченного состояния к неупорядоченному. Всеми превращениями в природе управляет энтропия: самопроизвольные процессы идут только в направлении увеличения. Стандартная энтропия (S° при 25°С) твердых веществ меньше жидких, а для газообразного состояния S° самая высокая. Энтропия одного и того же вещества в разном агрегатном состоянии разная. С переходом от твердого состояния к газообразному энтропия растет. Реакция возможна, если ΔG < 0 и невозможна, когда ΔG > 0 (только в отсутствии работы электрических сил). Если система находится в состоянии химического равновесия ΔG = 0, если ΔG < 0 преобладает прямая реакция, если ΔG > 0 преобладает обратная реакция. ЭНЕРГИЯ ГИББСА И ЭНЕРГИЯ ГЕЛЬМГОЛЬЦА. В химической технологии о направлении процесса и равновесии в системе при p= const и Т = const судят по энергии Гиббса или при постоянном объеме и температуре – по энергии Гельмгольца. Такой подход обусловлен тем, что на практике рассмотрение изолированных систем и использование ΔS в качестве критерия равновесия и направления процесса крайне неудобно. Связано это с тем, что рассмотрение изолированных систем встречает большие затруднения. Однако с помощью энтропии можно вычислить другие функции – энергию Гиббса и энергию Гельмгольца, являющиеся соответственно критериями равновесия и направления процесса при постоянной температуре и давлении или при постоянной температуре и объеме. Работа процесса в общем случае состоит из полезной работы и механической работы расширения: δW = δW’ + рdV. 1 А в обратимом процессе полезная работа имеет наибольшее значение: δWm = δW’m + рdV, 2 где W’m – максимальная полезная работа; Wm – максимальная (общая) работа процесса. Подставляя δW из уравнения 1 в объединенное уравнение первого и второго начала термодинамики (ТdS ≥ dU + δW) получаем –δW’ ≥ dU – ТdS + рdV, –δW’ – рdV ≥ dU – ТdS. 3 Для обратимого процесса уравнение (3) перепишется: –δW’ = dU – ТdS + рdV. 4 При p = const и Т = const уравнение (4) можно представить: –δW’ = d(U – ТS + рV); При V = const и Т = const –δW’ = d(U – ТS). Обозначим G = U – TS + pV, A = U – TS и учитывая, что Н = U + pV, получаем G = Н – TS; G = А + pV, 5 где G – энергия Гиббса, А – энергия Гельмгольца. У живых организмов давление и объем стабильны, поэтому величина рΔV практически равна нулю. ΔН для живых систем равна ΔU. Всеми превращениями в природе управляет энтропия: самопроизвольно процессы идут только в направлении увеличения энтропии. На ход любой реакции оказывает влияние энергетический фактор ΔН и энтропийный фактор ΔS.Так как энтропия зависит от температуры, то произведение ТΔS - изменение энергии. Изменение энергия Гиббса и энергия Гельмгольца запишется ΔG = ΔН – ТΔS, 6 ΔA = ΔU – TΔS 7 Уравнения (6) и (7) называются уравнениями Гиббса – Гельмгольца. Самопроизвольное протекание реакции возможно, если ΔG < 0 и невозможно при ΔG > 0. Знание тепловых химических реакций имеет большое практическое значение. При расчетах тепловых эффектов реакций используют теплоты образования всех реагентов и продуктов реакции (ΔН°). За нуль принимают энергии простых веществ при температуре 25°С при нормальном давлении и в обычном агрегатном состоянии. По величине ΔН° все химические соединения можно разделить на две группы: ΔН° < 0 экзотермические и ΔН° > 0 эндотермические. ΔH° ацетилена = +227 кДж/моль, ΔН° этилена = +52 кДж/моль. ΔН° используется для оценки относительной устойчивости химических соединений. Эндотермические соединения с большими значения могут быть нестабильны. С помощью ΔН° можно рассчитать тепловой эффект реакции. Для измерения тепловых эффектов используют калориметры. Иногда тепловой эффект рассчитать невозможно по причине отсутствия значений для одной из теплот образования, в данном случае на помощь приходит закон Гесса (1840). Закон является следствием первого начала термодинамики: Тепловой эффект химической реакции зависит только от начального и конечного состояния реагентов и не зависит от пути, по которому реакция протекает (рис. 8).  Рис. 8. Путь по которому может протекать реакция. Этот закон выполняется в биохимических процессах. Количество теплоты, образующегося в организме в результате окисления продуктов в цепи тканевого дыхания живого организма равно количеству теплоты, выделяемому при сжигании этих веществ в калориметрической установке. Закон Гесса важен для определения энергетической ценности продуктов. Им пользуются при постановке балансовых опытов в зоотехнии, в биохимических и физиологических исследованиях, при составлении рационов. Из закона Гесса следует: 1. Количество теплоты, необходимое для разложения сложного вещества на более простые равно количеству теплоты, выделяющемуся при образовании его из простых веществ (закон Лавуазье-Лапласа): Са + 1/2 О2→СаО – 634,71 кДж (теплота образования) СаО → Са + 1/2 О2 + 634,71 кДж (теплота разложения, ее нужно затратить на разложение). 2. При совершении двух реакций, приводящих из разных начальных состояний к одинаковым конечным, разница между тепловыми эффектами является тепловым эффектом перехода из одного состояния в другое: С + О2 → СО2 – 393,51 кДж (тепловой эффект сгорания) СО + 1/2 О2 → СО2 – 282,99 кДж Вычитая из 1-го 2-е уравнение реакции получим тепловой эффект сгорания С до СО: –393,51 – (–282,99) = –110,52 кДж С + 1/2 О2→ СО – 110,52 кДж Экспериментально тепловой эффект сжигания угля до СО определить невозможно, так как образуются СО (угарный газ) – промежуточный продукт реакции.  Рис. 9. Схема теплового эффекта химических реакций получения СО2 из С и О2. Закон Гесса позволяет определить тепловой эффект реакций, которые не реализуемы или не идут до конца. Закон Гесса важен для определения энергетической ценности питательности продуктов, им пользуются при постановке балансовых опытов в зоотехнике, в биохимических и физиологических исследованиях, при составлении рационов для с/х животных. При проведении термохимических исследований принято рассчитывать несколько видов теплоты: Теплота образования. В качестве характеристики энергий других веществ служат изменения энтальпии, происходящее при образовании вещества из простых веществ. Это тепловой эффект реакции образования 1 моля вещества из простых веществ при стандартных условиях. Теплота сгорания. Большинство органических веществ при сгорании образуют диоксид углерода и воду. Для термодинамических расчетов большинства реакций могут быть использованы изменения энтальпии при сгорании веществ - теплота сгорания. Это тепловой эффект реакции окисления вещества газообразным кислородом до высших оксидов при р = const и Т = const. Теплота растворения. Процесс образования растворов сопровождается тепловым эффектом, зависящим от температуры и давления, природы растворителя и растворенного вещества, концентрации и т.д. Теплотой растворения называют количество теплоты, поглощаемой или выделяемой при растворении моля в большом количестве растворителя. NаСl + aq= NаС1∙aq –5, 02 кДж. NаCl + aq= NаС1∙aq +41, 84 кДж. Она складывается из теплоты гидратации и сольватации (экзотермический процесс) и теплоты разрушения кристаллической решетки (эндотермический). |
Похожие:
 | Аналитическая химия учебно-методический комплекс «Химия», профили подготовки: «Неорганическая химия и химия координационных соединений», «Физическая химия», «Химия окружающей среды,... | | Высокомолекулярные соединения учебно-методический комплекс «Химия», профили подготовки: «Неорганическая химия и химия координационных соединений», «Физическая химия», «Химия окружающей среды,... |
| Химические основы биологических процессов учебно-методический комплекс «Химия», профили подготовки: «Неорганическая химия и химия координационных соединений», «Физическая химия», «Химия окружающей среды,... |  | Программа вступительных экзаменов по специальным дисциплинам, соответствующих... ... |
| Программа вступительных экзаменов по специальным дисциплинам, соответствующих... «Неорганическая химия»; «Аналитическая химия»; «Органическая химия»; «Физическая химия» | | Рабочая программа по дисциплине б пищевая химия Ооп впо направления 260100. 62 Продукты питания из растительного сырья. Дисциплина преподается в 5 семестре и методически взаимосвязана... |
| Утверждено на заседании Ученого совета философского факультета протокол №10 от 2 июля 2011 г ... | | Рабочая учебная программа предмета физическая и коллоидная химия... Рабочая учебная программа предмета «Физическая и коллоидная химия» предназначена для реализации государственных требований к содержанию... |
| Учебно-методический комплекс рабочая программа для студентов очного... Рабочая программа для студентов очного обучения по направлению 020100. 62 «Химия», профили подготовки: «Неорганическая химия и химия... | | Рабочая программа по дисциплине с физическая и коллоидная химия Она имеет логические и содержательно-методические связи с дисциплинами базовой части математического и естественнонаучного цикла... |
| Рабочая программа дисциплины Введение в микробиологию Дисциплина «Введение в микробиологию» относится к вариативной части профессионального (специального) цикла (М2) ооп магистратуры... | | Рабочая программа учебной дисциплины «химия физическая и коллоидная» С впо по направлению подготовки 110500. 62 «Садоводство», утверждённого приказом Министерства образования и науки Российской Федерации... |
| Учебное пособие Кемерово 2004 удк 637. 5 Изучение дисциплины базируется на знаниях и умениях, полученных студентами при изучении естественно научных, общепрофессиональных... | | Рабочая программа учебной дисциплины модуль «Химия» Фгос впо по направлению подготовки 111100. 62 «Зоотехния», утверждённого приказом Министерства образования и науки Российской Федерации... |
| Рабочая программа учебной дисциплины модуль «Химия» Фгос впо по направлению подготовки 111100. 62 «Зоотехния», утверждённого приказом Министерства образования и науки Российской Федерации... | | Рабочая программа учебной дисциплины модуль «Химия» Фгос впо по направлению подготовки 111100. 62 «Зоотехния», утверждённого приказом Министерства образования и науки Российской Федерации... |
