Скачать 2.08 Mb.
|
Отличие ферментов от неорганических катализаторов
Строение ферментовДо последнего времени считалось, что абсолютно все ферменты являются веществами белковой природы. Но в 80-е годы была обнаружена каталитическая активность у некоторых низкомолекулярных РНК. Эти ферменты назвали рибозимами. Остальные, свыше 2000 известных в настоящее время ферментов, имеют белковую природу и характеризуются всеми свойствами белков. По строению ферменты делятся на:
Простые ферменты представляют собой простые белки и при гидролизе распадаются только на аминокислоты. К числу простых ферментов относятся гидролитические ферменты (пепсин, трипсин, уреаза и др.). Сложные белки являются сложными белками и, помимо, полипептидных цепей содержат небелковый компонент (кофактор). К сложным белкам относится большинство ферментов. Белковая часть двухкомпонентного фермента называется апоферментом. Кофакторы могут иметь различную прочность связи с апоферментом. Если кофактор прочно связан с полипептидной цепью, он называется простетической группой. Между простетической группой и апоферментом – ковалентная связь. Если кофактор легко отделяется от апофермента и способен к самостоятельному существованию, то такой кофактор называется коферментом. Между апоферментом и коферментом связи слабые – водородные, электростатические и др. Химическая природа кофакторов крайне разнообразна. Роль кофакторов в двухкомпонентных ферментах играют: 1 – большинство витаминов (Е, К, Q, С, Н, В1, В2, В6, В12 и другие); 2- соединения нуклеотидной природы (НАД,НАДФ, АТФ, КоА, ФАД, ФМН), а также целый ряд других соединений; 3 – липолевая кислота; 4 – многие двухвалентные металлы (Мg2+, Mn2+,Ca2+и другие). Активный центр ферментов.Ферменты – высокомолекулярные вещества, молекулярный вес которых достигает нескольких млн. Молекулы субстратов, взаимодействующих с ферментами обычно имеют гораздо меньший размер. Поэтому естественно предположить, что с субстратом взаимодействует не вся молекула фермента в целом, а только какая-то ее часть – так называемый “активный центр” фермента. Активный центр фермента – это часть его молекулы, непосредственно взаимодействующая с субстратами участвующая в акте катализа. Активный центр фермента формируется на уровне третичной структуры. Поэтому при денатурации, когда третичная структура нарушается, фермент теряет свою каталитическую активность. Активный центр в свою очередь состоит из:
Четкую грань между каталитическим и субстратным центром провести можно не всегда – у некоторых ферментов они совпадают или перекрываются. Помимо активного центра, в молекуле фермента существует т.н. аллостерический центр. Это участок молекулы фермента, в результате присоединения к которому определенного низкомолекулярного вещества (эффектора), изменяется третичная структура фермента. Это приводит к изменению конфигурации активного центра и, следовательно, к изменению активности фермента. Это явление аллостерической регуляции активности фермента. Многие ферменты являются мультимерами (или олигомерами), то есть состоят из двух и более субъединиц- протомеров (аналогично четвертичной структуре белка). Связи между субъединицами, в основном, не ковалентные. Максимальную каталитическую активность фермент проявляет именно в виде мультимера. Диссоциация на протомеры резко снижает активность фермента. Ферменты – мультимеры содержат обычно четкое число субъединиц (2-4), то есть являются ди- и тетрамерами. Хотя известны гекса- и октамеры (6-8) и чрезвычайно редко встречаются тримеры и пентамеры (3-5). Ферменты-мультимеры могут быть построены как из одинаковых, так и из разных субъединиц. Если ферменты-мультимеры образованы из субъединиц различных типов, они могут существовать в виде нескольких изомеров. Множественные формы фермента называют изоферментами (изоэнзимами или изозимами). Например, фермент состоит из 4 субъединиц типов А и Б. Он может образовать 5 изомеров: АААА, АААБ, ААББ, АБББ, ББББ. Эти изомерные ферменты являются изоферментами. Изоферменты катализируют одну и ту же химическую реакцию, обычно воздействуют на один и тот же субстрат, но отличаются по некоторым физико-химическим свойствам (молекулярной массе, аминокислотному составу, электрофоретической подвижности и другим), по локализации в органах и тканях. Особую группу ферментов составляют мультимерные комплексы. Это системы ферментов, катализирующих последовательные стадии превращения какого-либо субстрат. Такие системы характеризуются прочностью связи и строгой пространственной организацией ферментов, обеспечивающей минимальный путь прохождения субстрата и максимальную скорость его превращения. Примером может служить мультиферментный комплекс, осуществляющий окислительное декарбоксилирование пировиноградной кислоты. Комплекс состоит из 3-х видов ферментов (М.в. = 4 500 000). 2.Механизм действия ферментов Механизм действия ферментов заключается в следующем. При соединении субстрат с ферментом образуется нестойкий фермент субстратный комплекс. В нем происходит активация молекулы субстрата за счет:
Молекула субстрат фиксируется в активном центре фермента в напряженной конфигурации, в деформированном состоянии, что приводит к ослаблению прочности химических связей и снижает уровень энергетического барьера, т.е. субстрат активизируется. В процессе ферментативной реакции различают 4 этапа: 1 – присоединение молекулы субстрат к ферменту и образование фермент-субстратного комплекса; 2 – изменение субстрата под действием фермента, делающее его доступным для химической реакции, т.е. активизация субстрата; 3 – химическая реакция; 4 – отделение продуктов реакции от фермента. Это можно записать в виде схемы: 1 2 3 4 E + S ES ES* EP E + P где: Е – фермент, S – субстрат, S* - активизированный субстрат, Р – продукт реакции. На 1-ом этапе к субстратному центру присоединяется с помощью слабых взаимодействий та часть молекулы субстрата, которая не подвергается химическим превращениям. Для образования фермент-субстратного комплекса (ES) необходимо соблюдение трех условий, которые и определяют высокую специфичность действия фермента. Условия образования фермент-субстратного комплекса:
Механизм действия однокомпонентных и двухкомпонентных ферментов аналогичен. В образовании фермент-субстратного комплекса у сложных ферментов принимают участие и апофермент и кофермент. При этом субстратный центр располагается обычно на апоферменте, а кофермент принимает участие непосредственно в акте химического превращения субстрата. На последнем этапе реакции апофермент и кофермент выделяются в неизменном виде. На 2 и 3 этапе превращение молекулы субстрата связано с разрывом и замыканием ковалентных связей. После осуществления химических реакций фермент переходит в исходное состояние и происходит отделение продуктов реакции. |
Методические указания к самостоятельной работе Специальность 020208. 65 Биохимия Учебное пособие предназначено для студентов, обучающихся по специальности «Биохимия» | Методические указания к самостоятельной работе Специальность 020208. 65 Биохимия Учебное пособие предназначено для студентов, обучающихся по специальности «Биохимия» | ||
Биохимия тканей Биохимия тканей: методические указания к самостоятельной работе [Текст ] / cост. Е. В. Инжеваткин – Красноярск: Сибирский федеральный... | Биохимия мембран Методические указания предназначены для студентов, обучающихся по специальности 012300 Общая биохимия. В учебном пособии представлена... | ||
Биохимия мембран Методические указания предназначены для студентов, обучающихся по специальности 012300 Общая биохимия. В учебном пособии представлена... | Программа по дисциплине «Биохимия» Целью изучения дисциплины является освоение теоретическими основами дисциплины «Биохимия» по разделам: строение и состав структурных... | ||
Памятка для студентов направления 260800 «Технология продукции и... Дисциплина «Биохимия» общим объемом 180 часов: лекции – 34 часа, лабораторные работы – 34 часа, практические занятия -17 часов, самостоятельная... | Учебно-методический комплекс по дисциплине «Биохимия молока и мяса»... Учебно-методический комплекс по дисциплине «Биохимия молока и мяса» составлен на основе | ||
Рабочая программа по дисциплине биологическая химия биохимия полости... Настоящая рабочая программа составлена на основе примерной программы по дисциплине биологическая химия – биохимия полости рта, рекомендованной... | Рабочей учебной программы по дисциплине микробиология, вирусология 060601 Медицинская биохимия | ||
Рабочая программа составлена в соответствии с: Федеральным государственным... Федеральным государственным образовательным стандартом высшего профессионального образования по направлению подготовки (специальности):... | Рабочей учебной программы по дисциплине общая и клиническая иммунология... | ||
Российской федерации «Биология», профили Ботаника, Зоология, Физиология, Генетика, Биоэкология; Биохимия | Домашнее задание на 19. 01. 13 Учебно-методический комплекс по дисциплине «Биохимия молока и мяса» составлен на основе | ||
Самостоятельная работа 156 (час.) По направлению подготовки 060601 Медицинская биохимия (квалификация «специалист») | Тема №1 «учение о клетке» Учебно-методический комплекс по дисциплине «Биохимия молока и мяса» составлен на основе |