Биохимия
Скачать 2.08 Mb.
|
СпецифичностьСпособность фермента катализировать определенный тип реакции называют специфичностью. Специфичность бывает трех видов:
Специфичность фермента обеспечивает упорядоченность протекания реакций обмена веществ. 3.Влияние различных факторов среды на скорость фкерментативных реакций. Скорость ферментативных реакций зависит от следующих основных факторов:
Концентрация фермента Между скоростью ферментативной реакции и концентрацией фермента имеется прямопропорциональная связь.  υ  [E] 2. Концентрация субстрата Для ферментативных реакций характерно явление насыщения фермента субстратом. Заключается оно в том, что при увеличении концентрации S скорость сначала увеличивается, достигает максимального значения при некоторой концентрации субстрата а и остается постоянной. Происходит это потому, что при концентрации а весь фермент связан в фермент-субстратный комплекс. Зависимость скорости ферментативной реакции от концентрации субстрата может быть описана уравнением: υ = υmax/(1+ Kм/[S]), где: Км – константа Михаэлиса, которая соответствует концентрации субстрата, при которой скорость реакции равна 1/2 υmax. υ  υmax    1   /2 υmax Км [S] 3. Температура. Зависимость скорости ферментативной реакции от температуры имеет следующий вид: υ    t опт. 20 40 60 80 tº, С В интервале температур от 0 до 45-50ºС зависимость скорости реакции подчиняется правилу Вант-Гоффа (при увеличении температуры на каждые 10ºС скорость реакции увеличивается в 2-4 раза). При температуре выше 50ºС фермент начинает денатурировать, и скорость реакции снижается. При температуре выше 80ºС фермент теряет активность и при 100ºС полностью инактивируется. При температур около 0ºС фермент обычно не разрушается, но активность их падает до нуля. Температура при которой фермент наиболее активен, называют оптимумом действия фермента. Температурный оптимум действия большинства ферментов теплокровных животных – 37-40ºС, растительных ферментов – 50-60ºС.
Влияние изменения рН среды на молекулу фермента заключается в ионизации кислотных и основных групп активного центра, что сказывается на электростатическом соответствии между ферментом и субстратом и их способностью формировать фермент-субстратный комплекс. Значение рН при котором фермент имеет наибольшую активность называют рН оптимумом действия фермента. Для некоторых ферментов он резко выражен, для других граница рН более широкая. рН оптимум действия большинства ферментов лежит в области физиологических значений ( 6,0-8,0).
Активаторы – увеличивают скорость ферментативных реакций. Активаторами могут быть вещества различной химической природы. Например, пепсин активируется НС1 панкреатическая липаза – желчными кислотами, амилаза слюны – NaCl. Наиболее часто активаторами ферментов являются ионы двухвалентных и иногда одновалентных металлов. Механизм активирующего действия может быть различным:
6. Ингибирование. Ингибиторы – вещества, замедляющие химическую реакцию Ингибиторы ферментов также имеют различную природу и различный механизм действия. Основные виды ингибиторов: 1 – антиферменты – вещества белковой природы, образуют труднодиссоциируемые комплексы с ферментами (например, ингибиторы протеаз в растительном сырье); 2 – неспецифические ингибиторы – группа ингибиторов, вызывающих денатурацию белковой молекулы фермента (кислоты, щелочи, соли тяжелых металлов). К этому виду ингибирования можно отнести также нагревание, воздействия излучения и прочие физические факторы, вызывающие инактивацию ферментов. Это неспецифическое ингибирование. 3 – ингибиторы, способные специфически связывать ту или иную функциональную группу в молекуле фермента, снижая ее активность;
Типы ингибирования Различают обратимое и необратимое ингибирование. Необратимым называют ингибирование, которое вызывает стойкие изменения фермента (например, денатурация). При обратимом ингибировании фермент способен восстановить свою активность. Обратимое ингибирование делится на конкурентное и неконкурентное. Конкурентное ингибирование вызывают вещества, имеющие структурное подобие с субстратом. Т.о. ингибитор в результате структурного соответствия с субстратом реагирует с активным центром фермента, образуя фермент-ингибиторный комплекс (EI). Это ингибирование обратимое. Неактивный EI-комплекс способен к диссоциации. Субстрат и ингибитор конкурируют за связывание активного центра фермента. При высокой концентрации субстрата он оттесняет ингибитор и степень торможения реакции уменьшается. На конкурентном ингибировании связано лечение бактериальных инфекций с помощью сульфаниламидных препаратов. Они имеют структурное сходство с р-аминобензойной кислотой, которая используется бактериями для синтеза фолевой кислоты – фактора их роста. Т.о. торможение синтеза фолевой кислоты в присутствии сульфаниламидов обусловливает бактериостатический эффект последних. Неконкурентное ингибирование вызывают вещества не имеющие структурного сходства с субстратом. Они могут присоединяться к различным частям молекулы фермента, вызывая блокирование отдельных функциональных групп или ионов металла в молекуле фермента, препятствуя образованию ES-комплекса. Разновидностью неконкурентного ингибирования является аллостерическое ингибирование. В этом случае ингибитор соединяется с аллостерическим центром фермента, изменяя структуру его активного центра. Аллостерическое ингибирование обратимо. Номенклатура и классификация ферментов. Классификация ферментов не менее трудна, чем классификация белков. Первоначально ферментам давали рабочие названия, еще не вышедшие из употребления и теперь (пепсин, трипсин и т. д.). Позднее ферменты стали называть по их субстратам, добавляя к корню латинского названия субстрата окончание «аза»: амилаза, мальтаза, сахараза и др. Однако характер действия разных ферментов на один и тот же субстрат различен, и на этом основании была сделана попытка их классификации по характеру действия. В 1964 году энзимная комиссия Международного биохимического объединения разработала и приняла классификацию и номенклатуру ферментов, исходя из типа катализируемых ферментами реакций. Предложенные комиссией систематические названия ферментов слишком сложны, поэтому наряду с ними продолжают удерживаться прежние названия ферментов. На основе этой классификации все известные в настоящее время ферменты подразделяются на шесть основных классов: 1. Оксидоредуктазы – ферменты, катализирующие окислительно-восстановительные процессы в организме. Они осуществляют перенос водорода и электронов и по своим тривиальным названиям известны как дегидрогеназы, оксидазы, цитохромредуктазы и пероксидазы. Эти ферменты отличаются тем, что имеют специфические коферменты и простетические группы. Их подразделяют на функциональные группы доноров, от которых они принимают водород или электроны, и акцепторов, на которые они их передают (СН-ОН-группа, кетонная или альдегидная группа, СН-СН-группа, СН-NН-группа, С-NН-группа и многие другие). 2. Трансферазы – ферменты, переносящие атомные группы. В зависимости от того, перенос какой группы они осуществляют, их соответственно называют: метил-, карбоксил-, амино-, формил-трансферазами. Среди них известны ферменты, осуществляющие транспорт больших остатков, например гликозилтрансферазы и др. Трансферазы благодаря разнообразию переносимых ими остатков принимают участие в промежуточном обмене веществ. 3. Гидролазы – ферменты, катализирующие гидролитическое расщепление различных субстратов. В зависимости от этого различают эстеразы, расщепляющие сложноэфирную связь между карбоновыми кислотами (липаза) тиоловых эфиров, фосфоэфирную связь и т. д., гликозидазы, расщепляющие гликозидные связи, пептидгидролазы, действующие на пептидные связи и др. 4. Лиазы. К этой группе относятся ферменты, способные отщеплять различные группы от субстрата негидролитическим путем с образованием двойных связей или, напротив, присоединять группы к двойной связи. При расщеплении образуются Н2О или СО2 , или большие остатки, например, ацетил-СоА. Лиазы играют важную роль в процессе обмена веществ. 5. Изомеразы – ферменты, катализирующие превращение изомерных форм друг в друга, т.е. осуществляющие внутримолекулярное перемещение различных групп. К ним относятся не только ферменты, стимулирующие реакции взаимных переходов оптических и геометрических изомеров, но и такие, которые могут способствовать превращению альдоз в кетозы или перемещению эфирной связи, и другие. 6. Лигазы – ферменты, принимающие участие в реакции соединения двух молекул, т.е. синтетических процессах, сопровождаемых расщеплением макроэргической связи АТФ или других макроэргов. Каждый класс ферментов подразделяется на подклассы, последние в свою очередь – на подподклассы, которые еще более детализируют природу ферментативных реакций. В целях идентификации ферментов классы, подклассы, подподклассы и отдельные ферменты имеют номера (индексы или шифры) по четырехзначному десятичному коду. Первая цифра индекса указывает класс, вторая – подкласс, третья – подподкласс. То есть первые три цифры определяют характер катализируемой данным ферментом реакции. Ключ к нумерации и классификации ферментов дается в специальных руководствах. ЛЕКЦИЯ 7. Витамины. Вопросы: 1.Распределение и классификация витаминов. 2.Водорастворимые витамины (строение, биохимическая роль) 3.Жирорастворимые витамины (строение, биохимическая роль) 1. Распределение и классификация витаминов. Витамины – это низкомолекулярные органические вещества, являющиеся обязательным компонентом пищи. Несмотря на их малое содержание в продуктах, витамины оказывают на организм разностороннее и существенное влияние. Отсутствие или недостаток их в пище вызывает резкое нарушение процессов жизнедеятельности, приводящее к возникновению тяжелых болезней, связанных с расстройством обмена веществ. Витамины разнообразны по химическому строению и представляют собой производные либо ациклических углеводородов с числом атомов углерода 18–20, ненасыщенных g-лактонов, аминоспиртов, амидов кислот, либо циклогексанов, ароматических кислот, нафтохинонов, имидозола, пиррола и других циклических соединений. Для большинства витаминов характерно присутствие спиртовой или карбоксильной группы, и только некоторые из них содержат аминогруппу. Основным источником витаминов для человека служат пищевые продукты растительного и животного происхождения. Дефицит всех видов витаминов в пищевых рационах в молодом возрасте сопровождается чаще всего угнетением роста. Нехватка в пище какого-либо витамина или его отсутствие вызывает специфическую картину авитаминоза. Иногда наблюдается состояние, вызванное относительным недостатком того или иного витамина, – гиповитаминоз. Такого типа заболевания не имеют четкой клинической картины, а проявляются обычно в виде быстрой утомляемости, общей слабости, пониженной работоспособности, бессонницы, головной боли. Содержание витаминов в пище зависит от многих причин: сорта и вида продуктов, способов и сроков хранения, характера технологической обработки пищи. Существует два основных источника витаминов: 1) пища животного и растительного происхождения, в которой содержатся не только витамины, но и провитамины; 2) бактерии, в процессе жизнедеятельности которых образуются витамины. Классификация витаминов основана на их физико-химических свойствах, в данном случае на растворимости. Классификация витаминов
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Похожие:
 | Методические указания к самостоятельной работе Специальность 020208. 65 Биохимия Учебное пособие предназначено для студентов, обучающихся по специальности «Биохимия» | | Методические указания к самостоятельной работе Специальность 020208. 65 Биохимия Учебное пособие предназначено для студентов, обучающихся по специальности «Биохимия» |
| Биохимия тканей Биохимия тканей: методические указания к самостоятельной работе [Текст ] / cост. Е. В. Инжеваткин – Красноярск: Сибирский федеральный... | | Биохимия мембран Методические указания предназначены для студентов, обучающихся по специальности 012300 Общая биохимия. В учебном пособии представлена... |
| Биохимия мембран Методические указания предназначены для студентов, обучающихся по специальности 012300 Общая биохимия. В учебном пособии представлена... | | Программа по дисциплине «Биохимия» Целью изучения дисциплины является освоение теоретическими основами дисциплины «Биохимия» по разделам: строение и состав структурных... |
 | Памятка для студентов направления 260800 «Технология продукции и... Дисциплина «Биохимия» общим объемом 180 часов: лекции – 34 часа, лабораторные работы – 34 часа, практические занятия -17 часов, самостоятельная... | | Учебно-методический комплекс по дисциплине «Биохимия молока и мяса»... Учебно-методический комплекс по дисциплине «Биохимия молока и мяса» составлен на основе |
| Рабочая программа по дисциплине биологическая химия биохимия полости... Настоящая рабочая программа составлена на основе примерной программы по дисциплине биологическая химия – биохимия полости рта, рекомендованной... | | Рабочей учебной программы по дисциплине микробиология, вирусология 060601 Медицинская биохимия |
| Рабочая программа составлена в соответствии с: Федеральным государственным... Федеральным государственным образовательным стандартом высшего профессионального образования по направлению подготовки (специальности):... | | Рабочей учебной программы по дисциплине общая и клиническая иммунология... |
| Российской федерации «Биология», профили Ботаника, Зоология, Физиология, Генетика, Биоэкология; Биохимия | | Домашнее задание на 19. 01. 13 Учебно-методический комплекс по дисциплине «Биохимия молока и мяса» составлен на основе |
| Самостоятельная работа 156 (час.) По направлению подготовки 060601 Медицинская биохимия (квалификация «специалист») | | Тема №1 «учение о клетке» Учебно-методический комплекс по дисциплине «Биохимия молока и мяса» составлен на основе |
