Антипролиферативное действие карнозина и его производных на опухолевые клетки нейрального происхождения





НазваниеАнтипролиферативное действие карнозина и его производных на опухолевые клетки нейрального происхождения
страница8/10
Дата публикации03.07.2015
Размер1.16 Mb.
ТипАвтореферат
100-bal.ru > Литература > Автореферат
1   2   3   4   5   6   7   8   9   10

6. Horinishi, H., M. Grillo, and F.L. Margolis, Purification and characterization of carnosine synthetase from mouse olfactory bulbs. J Neurochem, 1978. 31(4): p. 909-19.

7. Drozak, J., et al., Molecular identification of carnosine synthase as ATP-grasp domain-containing protein 1 (ATPGD1). J Biol Chem, 2010. 285(13): p. 9346-56.

8. Hanson, H.T. and E.L. Smith, Carnosinase; an enzyme of swine kidney. J Biol Chem, 1949. 179(2): p. 789-801.

9. Teufel, M., et al., Sequence identification and characterization of human carnosinase and a closely related non-specific dipeptidase. J Biol Chem, 2003. 278(8): p. 6521-31.

10. Северин С. Е., К., М.В., Кафтанова, Т.М., Влияние карнозина и ансерина на работу изолированной мышцы лягушки. Доклад. АН СССР, 1953. 91: p. 691-694.

11. Viola, E.R., Hartzell, R. C., Villafranca, J. J. , Spectroscopic studies on the copper(II) complexes of carnosine. Journal of Inorganic Biochemistry, 1979. 10(4): p. 281-292.

12. Brown, C.E. and W.E. Antholine, Chelation chemistry of carnosine. Evidence that mixed complexes may occur in vivo. The Journal of Physical Chemistry, 1979. 83(26): p. 3314-3319.

13. Vladimirov, Y.A., Studies of the antioxidant activity by measuring chemiluminescence kinetics. Proc. Int. Symp. On Natural Antioxidants Molecular Mechanisms and Health Effects, ed. L. Packer, Traber, M.G., Xin, W. . 1996, Champang, Illinois.

14. Pavlov, A.R., et al., [Interactions of carnosine and superoxide radicals in aqueous solutions]. Biull Eksp Biol Med, 1990. 110(10): p. 391-3.

15. Kohen, R., et al., Antioxidant activity of carnosine, homocarnosine, and anserine present in muscle and brain. Proc Natl Acad Sci U S A, 1988. 85(9): p. 3175-9.

16. Chan, W.K.M., et al., EPR spin-trapping studies of the hydroxyl radical scavenging activity of carnosine and related dipeptides. J Agric Food Chem, 1994. 42: p. 1407-1410.

17. Klebanov, G.I., et al., Evidence for a direct interaction of superoxide anion radical with carnosine. Biochem Mol Biol Int, 1997. 43(1): p. 99-106.

18. Dupin, A.M., et al., [Carnosine protection of Ca2+ transport against damage induced by lipid peroxidation]. Biull Eksp Biol Med, 1984. 98(8): p. 186-8.

19. Zhou, S. and E.A. Decker, Ability of carnosine and other skeletal muscle components to quench unsaturated aldehydic lipid oxidation products. J Agric Food Chem, 1999. 47(1): p. 51-5.

20. Nagai, K. and T. Suda, [Antineoplastic effects of carnosine and beta-alanine--physiological considerations of its antineoplastic effects]. Nihon Seirigaku Zasshi, 1986. 48(11): p. 741-7.

21. Renner, C., et al., Carnosine retards tumor growth in vivo in an NIH3T3-HER2/neu mouse model. Mol Cancer, 2010. 9: p. 2.

22. McFarland, G.A. and R. Holliday, Retardation of the senescence of cultured human diploid fibroblasts by carnosine. Exp Cell Res, 1994. 212(2): p. 167-75.

23. Holliday, R. and G.A. McFarland, Inhibition of the growth of transformed and neoplastic cells by the dipeptide carnosine. Br J Cancer, 1996. 73(8): p. 966-71.

24. Burhans, W.C. and N.H. Heintz, The cell cycle is a redox cycle: linking phase-specific targets to cell fate. Free Radic Biol Med, 2009. 47(9): p. 1282-93.

25. Menon, S.G. and P.C. Goswami, A redox cycle within the cell cycle: ring in the old with the new. Oncogene, 2007. 26(8): p. 1101-9.

26. Goswami, P.C., et al., Cell cycle-coupled variation in topoisomerase IIalpha mRNA is regulated by the 3'-untranslated region. Possible role of redox-sensitive protein binding in mRNA accumulation. J Biol Chem, 2000. 275(49): p. 38384-92.

27. Sarsour, E.H., et al., Manganese superoxide dismutase regulates a metabolic switch during the mammalian cell cycle. Cancer Res, 2012. 72(15): p. 3807-16.

28. Laurent, A., et al., Controlling tumor growth by modulating endogenous production of reactive oxygen species. Cancer Res, 2005. 65(3): p. 948-56.

29. Burdon, R.H., Superoxide and hydrogen peroxide in relation to mammalian cell proliferation. Free Radic Biol Med, 1995. 18(4): p. 775-94.

30. Weydert, C.J., et al., Overexpression of manganese or copper-zinc superoxide dismutase inhibits breast cancer growth. Free Radic Biol Med, 2006. 41(2): p. 226-37.

31. Cadenas, E. and H. Sies, Oxidative stress: excited oxygen species and enzyme activity. Adv Enzyme Regul, 1985. 23: p. 217-37.

32. Chen, Q., et al., Production of reactive oxygen species by mitochondria: central role of complex III. J Biol Chem, 2003. 278(38): p. 36027-31.

33. Suh, Y.A., et al., Cell transformation by the superoxide-generating oxidase Mox1. Nature, 1999. 401(6748): p. 79-82.

34. Corda, S., et al., Rapid reactive oxygen species production by mitochondria in endothelial cells exposed to tumor necrosis factor-alpha is mediated by ceramide. Am J Respir Cell Mol Biol, 2001. 24(6): p. 762-8.

35. Bedard, K. and K.H. Krause, The NOX family of ROS-generating NADPH oxidases: physiology and pathophysiology. Physiol Rev, 2007. 87(1): p. 245-313.

36. Thannickal, V.J. and B.L. Fanburg, Reactive oxygen species in cell signaling. American Journal of Physiology - Lung Cellular and Molecular Physiology, 2000. 279(6): p. L1005-L1028.

37. Buettner, G.R., The pecking order of free radicals and antioxidants: lipid peroxidation, alpha-tocopherol, and ascorbate. Arch Biochem Biophys, 1993. 300(2): p. 535-43.

38. Gardner, H.W., Oxygen radical chemistry of polyunsaturated fatty acids. Free Radic Biol Med, 1989. 7(1): p. 65-86.

39. Laing, M., The Three Forms of Molecular Oxygen. Journal of Chemical Education, 1989. 66(6): p. 453-55.

40. Meisel, D., Czapski, G. , One-electron transfer equilibria and redox-potentials of radicals studied by pulse radiolysis. J. Phys. Chem., 1975. 79: p. 1503.

41. Halliwell, B., J.M. Gutteridge, and C.E. Cross, Free radicals, antioxidants, and human disease: where are we now? J Lab Clin Med, 1992. 119(6): p. 598-620.

42. Boldyrev, A.A., Significance of reactive oxygen species for neuronal function., in Free Radicals, Nitric Oxide and Inflammation: Molecular, Biochemical, and Clinical Aspects, A. Tomasi, Özben, T., Skulachev, V. P., Editor. 2003, IOS Press. p. 157-173.

43. Sena, L.A. and N.S. Chandel, Physiological roles of mitochondrial reactive oxygen species. Mol Cell, 2012. 48(2): p. 158-67.

44. Brieger, K., et al., Reactive oxygen species: from health to disease. Swiss Med Wkly, 2012. 142: p. w13659.

45. Murrell, G.A., M.J. Francis, and L. Bromley, Modulation of fibroblast proliferation by oxygen free radicals. Biochem J, 1990. 265(3): p. 659-65.

46. Stirpe, F., et al., Stimulation by xanthine oxidase of 3T3 Swiss fibroblasts and human lymphocytes. Exp Cell Res, 1991. 192(2): p. 635-8.

47. Schafer, F.Q. and G.R. Buettner, Redox environment of the cell as viewed through the redox state of the glutathione disulfide/glutathione couple. Free Radic Biol Med, 2001. 30(11): p. 1191-212.

48. Smith, C.V., et al., Compartmentation of glutathione: implications for the study of toxicity and disease. Toxicol Appl Pharmacol, 1996. 140(1): p. 1-12.

49. Kirlin, W.G., et al., Glutathione redox potential in response to differentiation and enzyme inducers. Free Radic Biol Med, 1999. 27(11-12): p. 1208-18.

50. McCord, J.M. and I. Fridovich, Superoxide dismutase. An enzymic function for erythrocuprein (hemocuprein). J Biol Chem, 1969. 244(22): p. 6049-55.

51. Fridovich, I., Superoxide dismutases. An adaptation to a paramagnetic gas. J Biol Chem, 1989. 264(14): p. 7761-4.

52. Folz, R.J. and J.D. Crapo, Extracellular superoxide dismutase (SOD3): tissue-specific expression, genomic characterization, and computer-assisted sequence analysis of the human EC SOD gene. Genomics, 1994. 22(1): p. 162-71.

53. Lebovitz, R.M., et al., Neurodegeneration, myocardial injury, and perinatal death in mitochondrial superoxide dismutase-deficient mice. Proc Natl Acad Sci U S A, 1996. 93(18): p. 9782-7.

54. Li, Y., et al., Dilated cardiomyopathy and neonatal lethality in mutant mice lacking manganese superoxide dismutase. Nat Genet, 1995. 11(4): p. 376-81.

55. Van Remmen, H., et al., Life-long reduction in MnSOD activity results in increased DNA damage and higher incidence of cancer but does not accelerate aging. Physiol Genomics, 2003. 16(1): p. 29-37.

56. Van Remmen, H., et al., Knockout mice heterozygous for Sod2 show alterations in cardiac mitochondrial function and apoptosis. Am J Physiol Heart Circ Physiol, 2001. 281(3): p. H1422-32.

57. Williams, M.D., et al., Increased oxidative damage is correlated to altered mitochondrial function in heterozygous manganese superoxide dismutase knockout mice. J Biol Chem, 1998. 273(43): p. 28510-5.

58. Loew, O., A NEW ENZYME OF GENERAL OCCURRENCE IN ORGANISMIS. Science, 1900. 11(279): p. 701-2.

59. Chance, B., H. Sies, and A. Boveris, Hydroperoxide metabolism in mammalian organs. Physiol Rev, 1979. 59(3): p. 527-605.

60. Mills, G.C., Hemoglobin catabolism. I. Glutathione peroxidase, an erythrocyte enzyme which protects hemoglobin from oxidative breakdown. J Biol Chem, 1957. 229(1): p. 189-97.

61. Cohen, G. and P. Hochstein, GLUTATHIONE PEROXIDASE: THE PRIMARY AGENT FOR THE ELIMINATION OF HYDROGEN PEROXIDE IN ERYTHROCYTES. Biochemistry, 1963. 2: p. 1420-8.

62. Zanetti, M., Z.S. Katusic, and T. O'Brien, Adenoviral-mediated overexpression of catalase inhibits endothelial cell proliferation. Am J Physiol Heart Circ Physiol, 2002. 283(6): p. H2620-6.

63. Preston, T.J., W.J. Muller, and G. Singh, Scavenging of extracellular H2O2 by catalase inhibits the proliferation of HER-2/Neu-transformed rat-1 fibroblasts through the induction of a stress response. J Biol Chem, 2001. 276(12): p. 9558-64.

64. Nargi, J.L., R.R. Ratan, and D.E. Griffin, p53-independent inhibition of proliferation and p21(WAF1/Cip1)-modulated induction of cell death by the antioxidants N-acetylcysteine and vitamin E. Neoplasia, 1999. 1(6): p. 544-56.

65. Sato, N., et al., N-Acetyl cysteine (NAC) inhibits proliferation, collagen gene transcription, and redox stress in rat palatal mucosal cells. Dent Mater, 2009. 25(12): p. 1532-40.

66. Sarsour, E.H., et al., Manganese superoxide dismutase activity regulates transitions between quiescent and proliferative growth. Aging Cell, 2008. 7(3): p. 405-17.

67. Chiu, J. and I.W. Dawes, Redox control of cell proliferation. Trends Cell Biol, 2012. 22(11): p. 592-601.

68. Gius, D. and D.R. Spitz, Redox signaling in cancer biology. Antioxid Redox Signal, 2006. 8(7-8): p. 1249-52.

69. Gupta, S.C., et al., Upsides and downsides of reactive oxygen species for cancer: the roles of reactive oxygen species in tumorigenesis, prevention, and therapy. Antioxid Redox Signal, 2012. 16(11): p. 1295-322.

70. Cairns, R.A., I.S. Harris, and T.W. Mak, Regulation of cancer cell metabolism. Nat Rev Cancer, 2011. 11(2): p. 85-95.

71. Hutter, D.E., B.G. Till, and J.J. Greene, Redox state changes in density-dependent regulation of proliferation. Exp Cell Res, 1997. 232(2): p. 435-8.

72. Menon, S.G., et al., Differential susceptibility of nonmalignant human breast epithelial cells and breast cancer cells to thiol antioxidant-induced G(1)-delay. Antioxid Redox Signal, 2005. 7(5-6): p. 711-8.

73. Leung, S.W., et al., Effect of L-buthionine sulfoximine on the radiation response of human renal carcinoma cell lines. Cancer, 1993. 71(7): p. 2276-85.

74. Oberley, L.W. and G.R. Buettner, Role of superoxide dismutase in cancer: a review. Cancer Res, 1979. 39(4): p. 1141-9.

75. Zhong, W., et al., Suppression of the malignant phenotype of human glioma cells by overexpression of manganese superoxide dismutase. Oncogene, 1997. 14(4): p. 481-90.

76. Oberley, L.W., et al., Manganese superoxide dismutase in normal and transformed human embryonic lung fibroblasts. Free Radic Biol Med, 1989. 6(4): p. 379-84.

77. Brigelius-Flohe, R. and A. Kipp, Glutathione peroxidases in different stages of carcinogenesis. Biochim Biophys Acta, 2009. 1790(11): p. 1555-68.

78. Sagone, A.L., Jr., et al., Effect of catalase on the proliferation of human lymphocytes to phorbol myristate acetate. J Immunol, 1984. 133(3): p. 1488-94.

79. Evans, T., et al., Cyclin: a protein specified by maternal mRNA in sea urchin eggs that is destroyed at each cleavage division. Cell, 1983. 33(2): p. 389-96.

80. Alberts, B., Johnson, A., Lewis, J., Raff, M., Roberts, K., Walter, P., Molecular Biology Of The Cell. Fifth Edition. 2008: New York: Garland Science.

81. Grana, X. and E.P. Reddy, Cell cycle control in mammalian cells: role of cyclins, cyclin dependent kinases (CDKs), growth suppressor genes and cyclin-dependent kinase inhibitors (CKIs). Oncogene, 1995. 11(2): p. 211-9.

82. Coller, H.A., What's taking so long? S-phase entry from quiescence versus proliferation. Nat Rev Mol Cell Biol, 2007. 8(8): p. 667-70.

83. Ducommun, B., et al., cdc2 phosphorylation is required for its interaction with cyclin. EMBO J, 1991. 10(11): p. 3311-9.

84. Jeffrey, P.D., et al., Mechanism of CDK activation revealed by the structure of a cyclinA-CDK2 complex. Nature, 1995. 376(6538): p. 313-20.

85. Diehl, J.A. and C.J. Sherr, A dominant-negative cyclin D1 mutant prevents nuclear import of cyclin-dependent kinase 4 (CDK4) and its phosphorylation by CDK-activating kinase. Mol Cell Biol, 1997. 17(12): p. 7362-74.

86. Porter, L.A. and D.J. Donoghue, Cyclin B1 and CDK1: nuclear localization and upstream regulators. Prog Cell Cycle Res, 2003. 5: p. 335-47.

87. Lolli, G. and L.N. Johnson, CAK-Cyclin-dependent Activating Kinase: a key kinase in cell cycle control and a target for drugs? Cell Cycle, 2005. 4(4): p. 572-7.
1   2   3   4   5   6   7   8   9   10

Похожие:

Антипролиферативное действие карнозина и его производных на опухолевые клетки нейрального происхождения iconДиссертация на соискание ученой степени
Защитное действие карнозина, включенного в состав нанолипосом, в условиях окислительного стресса in vitro и in vivo
Антипролиферативное действие карнозина и его производных на опухолевые клетки нейрального происхождения icon«Деление клетки. Митоз»
Цель: в результате овладения содержанием модуля вы должны получить знания о непрямом делении клетки – митозе, о подготовке клетки...
Антипролиферативное действие карнозина и его производных на опухолевые клетки нейрального происхождения iconОпухоли системы крови
Опухоли системы крови или гемобластозы делят на две группы: лейкозы – системные опухолевые заболевания кроветворной ткани и лимфомы...
Антипролиферативное действие карнозина и его производных на опухолевые клетки нейрального происхождения iconУрок Кубановедения по теме «Кубанское значит качественное»
Регулятивные ууд определять и формулировать цель на уроке с помощью учителя: планировать своё действие в соответствии с поставленной...
Антипролиферативное действие карнозина и его производных на опухолевые клетки нейрального происхождения iconУрок русского языка в 7 классе на тему «Слитное и раздельное написание производных предлогов»
...
Антипролиферативное действие карнозина и его производных на опухолевые клетки нейрального происхождения iconМеханизмы гибели клеток при действии оливомицина и его производных

Антипролиферативное действие карнозина и его производных на опухолевые клетки нейрального происхождения icon«Вычисление производной»
Цель урока: закрепление формул производных основных функций и правил дифференцирования, формирование умений нахождения производных...
Антипролиферативное действие карнозина и его производных на опухолевые клетки нейрального происхождения iconПрограмма по формированию навыков безопасного поведения на дорогах...
Цель урока: изучение строения молекулы аммиака, его физических и химических свойств, роли аммиака и его производных в жизни человека...
Антипролиферативное действие карнозина и его производных на опухолевые клетки нейрального происхождения iconФеофанова наталья Александровна Влияние факторов экзогенного и эндогенного...
Опубликовал более 140 научных работ (в том числе 4 монографии, 2 учебных пособия)
Антипролиферативное действие карнозина и его производных на опухолевые клетки нейрального происхождения iconТема: Слитное и раздельное написание производных предлогов. Различение...
Цели: показать условия выбора слитного и раздельного написа­ния производных предлогов; научить отличать производные пред­логи от...
Антипролиферативное действие карнозина и его производных на опухолевые клетки нейрального происхождения iconПрограмма по формированию навыков безопасного поведения на дорогах...
Изучить строение животной клетки по рис. 6, составить таблицу «Функции органоидов клетки» (стр. 15 – 16), понятие о ферментах (с....
Антипролиферативное действие карнозина и его производных на опухолевые клетки нейрального происхождения iconХимический состав клетки
Образовательные: сформировать знания о роли химических элементов, воды, катионов, анионов, солей в жизнедеятельности клетки. Научить...
Антипролиферативное действие карнозина и его производных на опухолевые клетки нейрального происхождения iconОбщая характеристика работы
Целью настоящей работы является изучение взаимодействия производных хлорофилла а с бис (N,N-диметиламино)метаном как возможного метода...
Антипролиферативное действие карнозина и его производных на опухолевые клетки нейрального происхождения iconТехнологическая карта №2
Цели урока: Изучить строение эукариотической клетки и функции органоидов клетки
Антипролиферативное действие карнозина и его производных на опухолевые клетки нейрального происхождения iconГосударственный стандарт качества лекарственных средств общая фармакопейная статья
В зависимости от источника происхождения различают масла жирные растительного происхождения (растительные жирные масла) и масла жирные...
Антипролиферативное действие карнозина и его производных на опухолевые клетки нейрального происхождения iconНазвание раздела
Систематизировать фактические знания о строении клетки растений и животных, о функциях основных органоидов клетки, ядра, мембран


Школьные материалы


При копировании материала укажите ссылку © 2013
контакты
100-bal.ru
Поиск